10과 정답과 해설 — Membrane Structure
5지선다 정답
| 문항 | 정답 | 문항 | 정답 |
|---|---|---|---|
| Q1 | ③ | Q14 | ③ |
| Q2 | ③ | Q15 | ③ |
| Q3 | ③ | Q16 | ③ |
| Q4 | ③ | Q17 | ③ |
| Q5 | ② | Q18 | ③ |
| Q6 | ② | Q19 | ④ |
| Q7 | ② | Q20 | ④ |
| Q8 | ⑤ | Q21 | ⑤ |
| Q9 | ② | Q22 | ⑤ |
| Q10 | ③ | Q23 | ④ |
| Q11 | ⑤ | Q24 | ② |
| Q12 | ④ | Q25 | ② |
| Q13 | ③ |
OX 정답
| 문항 | 정답 | 문항 | 정답 |
|---|---|---|---|
| Q26 | O | Q34 | O |
| Q27 | X | Q35 | X |
| Q28 | O | Q36 | X |
| Q29 | X | Q37 | O |
| Q30 | O | Q38 | O |
| Q31 | X | Q39 | X |
| Q32 | O | Q40 | O |
| Q33 | X |
추론 문제 해설
Q1 — Flippase LOF 환자 ✅ ③
Flippase(aminophospholipid translocase)의 역할: PS와 PE를 outer leaflet → inner(cytosolic) leaflet으로 능동 수송 → 세포막 비대칭성 유지.
Flippase 기능 상실 → PS/PE를 inner leaflet에 유지하는 능동 수송 소실 → PS가 passive flip-flop에 의해 점진적으로 outer leaflet으로 재분포 → cell surface에 PS 노출 → macrophage 표면 수용체가 인식 → eat-me signal → phagocytosis 촉진.
- ①: flippase는 outer→inner 단방향 수송. 기능 상실 시 inner leaflet 집중이 소실되지 강화되지 않음.
- ②: glycolipid는 Golgi에서의 당화 이후 구조적으로 noncytosolic에만 분포; flippase와 무관.
- ④: flippase는 지질 비대칭성 유지에 관여하며 막 유동성이나 lateral diffusion에 직접 영향을 주지 않음.
- ⑤: PS의 전하는 구조적 특성(serine의 carboxyl + amine 중 net negative); flippase 결핍으로 전하 자체가 소실되지 않음.
Q2 — Sphingolipid 불포화 치환 ✅ ③
핵심 논리:
-
Sphingolipid가 lipid raft를 형성하는 이유: 포화 지방산 사슬 → 직선형 → 밀착 packing 가능 → 콜레스테롤과 van der Waals 상호작용 유리.
-
Cis-double bond 도입 → kink 형성 → chain packing 방해 → 콜레스테롤과의 결합력 감소 → ordered phase(lipid raft) 형성 저해.
-
Lipid raft 형성 저하 → raft에 농축되던 GPI-anchored 단백질의 국재화(localization)가 분산.
-
①: kink는 콜레스테롤 결합을 방해하므로 결합력이 감소, 증가하지 않음.
-
②: raft 안정성이 감소.
-
④: flip-flop은 sphingolipid 불포화 여부와 직접 연관 없음.
-
⑤: 불포화로 chain이 더 불규칙해지므로 막 두께 증가보다 감소에 가까움; TM helix 삽입과는 무관.
Q3 — PLC 활성화 → head group 제거 → 막 곡률 ✅ ③
정리본 관련 내용: “phospholipase가 PIP₂의 Lipid head group 제거 → Negative curvature induce”
PLC가 PIP₂ → DAG + IP₃로 절단 시:
-
DAG는 head group이 없는(or 매우 작은) 지질 → inverted cone shape (tail > head)
-
Cytosolic leaflet에 DAG 축적 → 해당 leaflet에서 tail 부피 > head 부피 → negative curvature (세포막이 세포질 방향으로 오목해짐, 즉 endocytosis 방향의 만곡)
-
①: head group 제거 후 tail > head가 되므로 inverted cone (micelle은 cone-shaped에서 형성).
-
②: cylinder shape은 head ≈ tail인 phospholipid의 형태.
-
④: DAG 생성과 PS의 outer leaflet 이동은 별개의 기전.
-
⑤: head group 제거가 rotational diffusion을 억제하지 않음.
Q4 — Farnesyl transferase inhibitor → Ras 억제 ✅ ③
Lipid anchor 관점:
- Ras는 C-terminal의 farnesylation(prenylation) + palmitoylation을 통해 세포막에 anchor됨.
- 세포막에 anchor되어야 GEF(SOS 등)와 근접 접촉 → GDP → GTP 교환 → Ras 활성화.
- FTI 처리 → farnesyl anchor 소실 → Ras가 세포막에 결합 불가 → GEF 접근 불가 → 활성화 차단.
mid_2023_20번(MKD 문제)과 동일한 원리: 단백질은 합성되나 막에 결합 못해 기능 불가.
- ①: farnesyl은 GTP 결합 부위와 무관한 C-terminal 지질 수정.
- ②: lipid anchor 소실이 단백질 분해를 직접 유발하지 않음.
- ④: farnesylation이 없어도 핵 이입 신호(NLS)가 없으면 핵으로 이입되지 않음.
- ⑤: 막 결합 불가 상태에서 outer leaflet에 집중될 수 없음.
Q5 — Apoptosis PS 노출 순서 해석 ✅ ②
Apoptosis에서 PS 외측 노출 기전:
- Flippase 비활성화: PS를 inner leaflet으로 유지하는 능동 수송 소실.
- Scramblase 활성화: Ca²⁺ 등에 의해 활성화 → 양방향 무작위 flip-flop → 비대칭성 파괴 가속.
- 두 기전이 함께 작동하여 PS가 outer leaflet에 노출 → macrophage 인식 → phagocytosis.
②가 옳은 이유: (나)의 빠른 비대칭성 소실은 flippase 억제만으로는 설명이 불충분하며, scramblase 활성화가 동반되어야 단기간 내 완전한 소실 가능.
- ①: 인과관계 역전. (가)가 원인, (나)가 결과.
- ③: macrophage는 outer leaflet에 노출된 PS를 인식하며, inner leaflet에 있는 PS는 접근 불가.
- ④: PS 노출은 eat-me signal로 macrophage를 유인하는 신호; 생존 신호가 아님.
- ⑤: Flippase만 억제되고 scramblase가 비활성이면 passive flip-flop이 매우 느리므로 단기간 내 완전한 비대칭성 소실은 일어나지 않음 — 이는 사실에 가깝지만, 이 선지는 apoptosis 시나리오와 관계없는 가정적 상황을 제시하므로 ②가 더 직접적으로 해당 시나리오를 설명.
일반 5지선다 해설
Q6 — Flip-flop 특성 ✅ ②
| 운동 유형 | 속도 |
|---|---|
| Lateral diffusion | ~10⁷/sec (매우 빠름) |
| Rotational diffusion | 빠름 |
| Flexion (꼬리 굽힘) | 매우 빠름 |
| Flip-flop | 수 시간 단위 (매우 드묾) |
Flip-flop이 드문 이유: 친수성 head group이 소수성 bilayer core를 통과해야 하므로 에너지 장벽이 높음.
- ③: 콜레스테롤은 small polar hydroxyl group만 있어 상대적으로 flip-flop이 일어날 수 있으나, 본문에서 명시하지 않으므로 오답 유도용.
- ④: Scramblase는 ATP 불필요, 양방향; Flippase가 ATP 소모 + PS/PE 단방향 (outer→inner).
- ⑤: Flippase는 단방향 수송으로 비대칭성을 유지.
Q7 — 콜레스테롤 유동성 완충 ✅ ②
콜레스테롤은 버퍼(buffer) 역할:
- 고온: hydrocarbon chain의 과도한 이동성 억제 → 막 유동성↓, 투과성↓
- 저온: chain 간 van der Waals 상호작용으로 인한 결정화 방지 → fluid 상태 유지
→ 양극단 모두 방지 = 체온 완충제
- ①: 고온/저온 역할이 정반대로 뒤바뀜.
- ⑤: cis-double bond는 kink 형성 → chain packing 방해 → 유동성↑; 콜레스테롤과는 다른 기전.
Q8 — 지질 비대칭성에서 옳지 않은 것 ✅ ⑤
선지 ⑤가 틀린 이유: PE는 cytosolic(inner) leaflet에 집중되어 있으며, flippase가 outer leaflet의 PE를 inner leaflet으로 능동 수송하여 이 비대칭성을 유지한다. 선지는 “outer leaflet에 집중”이라고 반대로 기술.
| Leaflet | 주요 지질 |
|---|---|
| Outer (noncytosolic) | PC, SM, Glycolipid |
| Inner (cytosolic) | PE, PS |
Q9 — Hydropathy plot 한계 ✅ ②
Amphiphilic α-helix: 3–4 아미노산 주기로 친수성/소수성이 교대 → helix가 회전하면 한쪽 면은 친수성(pore 내부), 반대쪽은 소수성(lipid 접촉) → 전체 평균 hydrophobicity가 낮게 나옴 → hydropathy plot에서 뚜렷한 양의 peak 미검출 → TM helix 수 예측 불가.
기타 한계:
- β-barrel: ≤10 AA/strand, 격번 소수성 → 소수성 연장이 짧아 peak 불명확
- Partial membrane insertion: bilayer를 완전히 span하지 않는 경우 식별 불가
Q10 — 막단백질 연구용 Detergent ✅ ③
| Detergent | 강도 | 단백질 구조 | 용도 |
|---|---|---|---|
| SDS | 가장 강함 (이온성) | 선형 변성 | SDS-PAGE (크기만 분리) |
| Triton X-100 | 약함 (비이온성) | 비교적 보존 | 막단백질 완전 가용화 어려움 |
| β-octylglucoside | 중간 (비이온성) | 잘 보존 | 막단백질 구조·기능 연구 최적 |
Q11 — Frye-Edidin 실험에서 옳지 않은 것 ✅ ⑤
이 실험은 막단백질의 lateral diffusion을 세포 융합 후 형광 혼합으로 입증한 실험이다. Flip-flop 측정과는 무관. Flip-flop 정량에는 별도의 assay(방사성 표지 + 인지질 이동 추적 등)가 사용되며, lateral diffusion의 정량적 측정은 **FRAP(fluorescence recovery after photobleaching)**으로 수행된다.
Q12 — Lipid raft에서 옳지 않은 것 ✅ ④
살아있는 세포에서 lipid raft는 **일시적(transient)**이고 **동적(dynamic)**으로 형성/해체를 반복한다. Protein-protein interaction에 의해 조절되며 nanoscale(수 nm ~ 수백 nm) 규모로 존재한다. 영구적 구조가 아님.
artificial bilayer 실험(PC + SM + Cholesterol = 1:1:1)에서는 안정적인 두 phase 분리가 관찰되지만, 살아있는 세포에서는 다름.
Q13 — Glycolipid에서 옳은 것 ✅ ③
-
Golgi lumen에서 sugar group 추가 → Golgi lumen은 세포 외부와 topologically equivalent → plasma membrane으로 전달 시 cell surface(noncytosolic side) 노출.
-
기능: 세포 인식(cell recognition), 신호 수용체.
-
①: Phospholipid보다 비율이 낮음.
-
②: Noncytosolic monolayer에만 독점 분포 (가장 극단적인 asymmetry).
-
④: Sphingosine 기반 (glycerol이 아님). Glycerol 기반은 phosphoglyceride.
-
⑤: Ganglioside는 sialic acid(N-acetylneuraminic acid)를 포함 → net negative charge → 세포막 표면 전하에 기여.
Q14 — 당화 및 disulfide bond 위치 ✅ ③
세포막 단백질의 모든 oligosaccharide chain과 disulfide bond는 noncytosolic side에만 존재한다.
이유:
- Sugar residue는 ER lumen(oligosaccharyl transferase 작용, Asn에 N-linked)과 Golgi lumen에서 추가 → 항상 lumen/extracellular 방향
- Cytosol은 reducing environment → S-H(sulfhydryl group)가 산화되지 않아 disulfide bond 미형성
- Noncytosolic environment는 oxidizing → disulfide bond 형성 가능
Q15 — β-barrel 특성 ✅ ③
| 특성 | TM α-helix | TM β-barrel |
|---|---|---|
| 아미노산 수/횡단 | ~20–30 | ≤10 |
| 소수성 조건 | 모든 AA 소수성 | 격번(every other) AA만 소수성 |
| 분포 | 진핵세포 전반 | 박테리아 outer membrane, 미토콘드리아 |
| Hydropathy plot | Peak 명확 | Peak 불명확, 예측 어려움 |
Q16 — TM α-helix에서 옳지 않은 것 ✅ ③
Amphiphilic helix(pore-forming):
- 3–4 아미노산 주기로 친수성/소수성 교대 배치
- Helix 회전 시 한쪽 면에만 친수성 AA 집중 (pore 내벽), 반대쪽은 소수성 (lipid 접촉)
- 전체 평균 hydrophobicity가 낮아 → hydropathy plot에서 peak 불명확 → TM helix 수 예측 불가
Q17 — Cortical cytoskeleton에서 옳은 것 ✅ ③
-
Spectrin은 세포막 **내부(cytosolic side)**에 존재하는 탄성 망상구조.
-
RBC가 비장이나 모세혈관의 좁은 통로를 통과할 때 변형 → spectrin 탄성으로 원래 형태 회복.
-
①: Extracellular가 아닌 cytosolic side.
-
②: Cortical cytoskeleton의 coralling은 막단백질 이동을 구역 내로 제한하지만 완전 고정은 아님 → hop diffusion: 구역 내 이동 후 경계를 넘어 다음 구역으로 이동 가능.
-
④: 단백질 이동성도 제한받음.
-
⑤: Hop diffusion의 정의가 반대. 구역 내에서 이동하다가 경계를 뛰어넘는 현상.
Q18 — Epithelial cell domain 제한 ✅ ③
정리본 핵심: “outer lipid monolayer도 tight junction에 의한 domain 격리의 영향을 받음. Inner(cytosolic) monolayer의 lipid는 확산 가능”
- Tight junction → outer lipid monolayer 지질: apical/basolateral 도메인 간 확산 차단
- Inner monolayer 지질: tight junction의 영향을 받지 않아 자유 확산 가능
- 막단백질 역시 tight junction에 의해 apical/basolateral 영역에 국한됨
Q19 — Self-assembly 및 bilayer 특성에서 옳지 않은 것 ✅ ④
④가 틀린 이유: Bilayer에 tear가 발생하면 free edge에서 소수성 tail 노출 → 에너지적으로 불리. 이를 해소하기 위해 tear가 **자발적으로 봉합(self-sealing)**됨 → 이 과정은 열역학적으로 유리한(favorable) 반응이다. 선지는 “열역학적으로 불리하다”고 틀리게 기술.
- ①③: Hydrophobic effect 정확한 설명 — 소수성 tail 노출 시 water의 icelike cage 형성(entropy↓) → clustering으로 cage 해제(entropy↑) → 자발적 응집.
Q20 — E. coli 세포막 ✅ ④
| 성분 | E. coli | 간세포 plasma membrane |
|---|---|---|
| Cholesterol | 0% | 17% |
| PC | 0% | 24% |
| PE | ~70% | 7% |
| Sphingomyelin | 0% | 19% |
| Glycolipid | 0% | 7% |
E. coli는 콜레스테롤이 없어 유동성 완충이 phospholipid 조성 변화(불포화도 조절)로만 이루어짐.
Q21 — GPI-anchored 단백질에서 옳지 않은 것 ✅ ⑤
GPI-anchored 단백질은:
- Noncytosolic(outer) leaflet 위치
- Transmembrane domain 없음
- 세포막 외부 표면에 nonosaccharide linker + phosphatidylinositol으로 고정
따라서 cytosolic signaling을 위한 TM domain이 없어, 직접적인 cytosolic signal 전달 불가. 신호전달 시에는 별도의 co-receptor나 lipid raft를 통한 간접 기전이 필요.
Q22 — 막 굽힘 기전으로 제시되지 않은 것 ✅ ⑤
정리본에 제시된 4가지 막 굽힘 기전:
- Hydrophobic domain insertion (cytosolic leaflet에 삽입)
- Rigid scaffold formation (F-BAR domain 등)
- Lipid clustering (sphingomyelin 등 큰 head group 지질 클러스터)
- Head group 제거 (phospholipase → negative curvature)
⑤ “Actin 중합으로 막 양측에 균등한 힘 제공 → 막 평평화”는 제시되지 않은 기전이며, 실제로 actin 중합은 막 돌출(protrusion) 형성 등에 관여하지 평평화에는 직접 관여하지 않음.
Q23 — 지질 앵커에서 옳은 것 ✅ ④
Prenylation(farnesylation / geranylgeranylation)의 역할:
-
Ras: farnesylation + palmitoylation → cytosolic leaflet 내측에 anchor
-
Rho, Rac, Cdc42: geranylgeranylation → cytosolic leaflet anchor
-
막에 anchor되어야 GEF가 접근 가능 → GDP→GTP 교환 → 활성화
-
①: Palmitoylation은 가역적 (palmitate는 동적으로 추가/제거됨) — 단백질의 localization을 동적으로 조절하는 기전.
-
②: GPI anchor는 noncytosolic side(outer leaflet); cytosolic이 아님.
-
③: Lipid-anchored 단백질은 TM helix 없음.
-
⑤: Prenylated 단백질은 **cytosolic leaflet(inner side)**에 위치; outer leaflet에 없음.
Q24 — 단백질:지질 비율 ✅ ②
정리본 명시: “Protein : Lipid 질량비 ≈ 1 : 1 → protein 1개당 약 50개의 lipid molecule”
이는 단백질 1개의 분자량이 지질 ~50개의 합산 분자량과 비슷함을 의미 (단백질이 지질보다 훨씬 크므로 분자 수는 지질이 훨씬 많음).
- ①: 1:1, 1:10이 아님.
- ③: Myelin은 지질 비율이 매우 높음(단백질이 적음) — 전기 절연체 역할에 최적화.
- ④: 전체 게놈 단백질의 약 **30%**가 막단백질.
- ⑤: 단백질이 지질보다 분자량이 크기 때문에 질량비 1:1에서 분자 수는 지질이 많음.
Q25 — Hydropathy plot 결과 ✅ ②
| 단백질 | TM helix 수 | Hydropathy plot |
|---|---|---|
| Glycophorin | 1개 | Peak 1개 |
| Bacteriorhodopsin | 7개 | Peak 7개 |
Bacteriorhodopsin은 7개의 TM α-helix를 가진 light-driven proton pump. 두 단백질 모두 α-helix type TM protein이므로 hydropathy plot이 잘 적용됨.
OX 해설
Q26 — O ✅
- Lateral diffusion: ~10⁷회/초 (초당 1천만 번 수준의 위치 교환)
- Flip-flop: 자발적으로는 수 시간 단위로 극히 드물게 발생
속도 차이의 원인: flip-flop은 친수성 head group이 소수성 bilayer core를 통과해야 하는 에너지 장벽 존재.
Q27 — X ❌
Glycolipid는 세포막 지질 중 비대칭성이 가장 극단적인 분자로, noncytosolic monolayer에만 독점적으로 분포한다. Cytosolic leaflet에는 전혀 존재하지 않음.
형성 경위: Golgi lumen에서 sugar group 추가 → Golgi lumen은 세포 외부와 topologically equivalent → 소포 이동을 통해 plasma membrane의 outer(noncytosolic) surface에 위치.
Q28 — O ✅
| 온도 조건 | 콜레스테롤 효과 |
|---|---|
| 고온 | Hydrocarbon chain 과도한 이동성 억제 → 유동성↓, 투과성↓ |
| 저온 | 결정화(crystallization) 방지 → fluid 상태 유지 |
체온 완충제(thermostat)로서 막이 너무 딱딱해지거나 너무 유동적이 되는 것을 모두 방지.
Q29 — X ❌
SDS는:
- 이온성 detergent로 가장 강한 변성제
- 단백질을 선형 사슬(linear chain)으로 풀어버림 → 3차구조 소실
- 단백질의 존재와 크기만 확인 가능 (SDS-PAGE); 기능·구조 연구 불적합
막단백질의 구조·기능 보존 연구에는 β-octylglucoside가 적합.
Q30 — O ✅
Phosphoglyceride 중:
- PE: 전기적으로 중성 (zwitterion, net 0)
- PC: 전기적으로 중성 (zwitterion, net 0)
- PS: amino group(+) + phosphate(-) + carboxyl(-) → net negative charge → 유일하게 순음전하
- SM: 중성
단, ganglioside(glycolipid)도 sialic acid로 음전하를 갖지만 phospholipid 범주가 아님.
Q31 — X ❌
β-barrel에서 막 횡단 부위의 소수성 조건:
- β-strand는 extended conformation → side chain이 교대로 양쪽을 향함
- 격번(every other) 아미노산만 side chain이 소수성 방향(lipid 접촉면)이면 됨
- 나머지 격번은 친수성 방향(pore 내벽 또는 barrel 내부 물 channel)
따라서 모든 아미노산이 소수성일 필요 없음.
Q32 — O ✅
상피세포의 도메인 격리:
- Outer monolayer(noncytosolic leaflet) 지질: tight junction이 apical/basolateral 경계에서 확산 차단 → domain 격리
- Inner monolayer(cytosolic leaflet) 지질: tight junction의 영향을 받지 않아 자유 확산 가능
→ 단백질 도메인 격리는 tight junction 외에 세포내 sorting 기전도 관여.
Q33 — X ❌
GPI-anchored 단백질의 실제 위치:
- Noncytosolic(outer) leaflet = 세포 외표면에 위치
- Cytosolic side가 아님
따라서 세포질 내 신호전달 분자와 직접 상호작용 불가. GPI-anchored 수용체가 신호를 전달하려면 co-receptor(TM 단백질)나 lipid raft를 통한 간접 기전이 필요.
Q34 — O ✅
온도 적응 기전 (단세포 생물):
- 저온 → 세포막 유동성↓ (chain packing 밀착 위험)
- 대응: cis-double bond가 더 많은 fatty acid 합성 → kink → chain packing 방해 → phase transition 온도↓ → 유동성 회복
고등동물에서는 콜레스테롤이 유동성 완충을 담당.
Q35 — X ❌
살아있는 세포에서 lipid raft의 특성:
- 일시적(Transient): 필요에 따라 형성/해체
- 동적(Dynamic): Protein-protein interaction으로 조절됨
- 수 nm ~ 수백 nm nanoscale 규모
- Sphingolipid–콜레스테롤 간 결합: 비공유결합(van der Waals, 소수성 상호작용) — 공유결합이 아님
인공 bilayer 실험(PC:SM:Cholesterol = 1:1:1)에서 안정적 phase 분리가 보이지만, 살아있는 세포에서는 다름.
Q36 — X ❌
두 설명이 정확히 뒤바뀌어 있음:
| 단백질 | ATP | 방향성 | 기능 |
|---|---|---|---|
| Flippase | ATP 필요 | 단방향 (outer→inner) | PS, PE를 inner leaflet으로 수송 → 비대칭성 유지 |
| Scramblase | ATP 불필요 | 양방향 (무작위) | 비선택적 flip-flop → 비대칭성 파괴 |
Q37 — O ✅
Amphiphilic α-helix(pore-forming):
- 3–4 잔기 주기로 친수성/소수성 교대 → helix 표면의 절반은 친수, 절반은 소수
- 전체 segment 평균 hydrophobicity: 낮음 → hydropathy plot에서 threshold를 넘는 양의 peak 미검출
- TM helix 수 예측 불가 (정량적으로 측정 불가)
Q38 — O ✅
Disulfide bond 형성 조건:
- 두 Cys의 sulfhydryl(-SH) 그룹이 산화되어야 형성
- Cytosol: reducing environment (glutathione, thioredoxin 등 환원제 풍부) → –SH 유지 → disulfide bond 미형성
- Noncytosolic side(ER lumen, extracellular space): oxidizing environment → disulfide bond 형성 가능
Q39 — X ❌
Hop diffusion의 정확한 정의:
- 막단백질이 cortical cytoskeleton의 corral(구역) 안에서 자유롭게 diffusion
- 충분한 에너지(thermal energy)가 주어지면 구역 경계를 뛰어넘어(hop) 인접 구역으로 이동
- 다시 그 구역 내에서 diffusion → 또 hop…
즉, 완전 고정이 아닌 제한된 확산 + 간헐적 구역 이동의 복합적 운동.
Q40 — O ✅
자가봉합(self-sealing)의 열역학적 근거:
- Bilayer에 tear → free edge 형성 → 소수성 hydrocarbon tail이 수용액에 노출
- 노출된 소수성 tail 주변 수분자가 icelike cage 형성 → entropy↓ → 에너지적으로 불리(unfavorable)
- 이를 해소하는 방향 = tear를 닫아 소수성 tail을 감추는 것 → 자발적 봉합
- → sealed compartment 형성 = 생명의 compartmentalization 기반