12과 테스트 문항 — Intracellular Organization and Protein Sorting
추론 문제 (Q1–Q10)
Q1. 장기이식 후 면역억제 목적으로 cyclosporin A를 투여 중인 환자의 T 세포를 분리하여 항원을 처리하였다. 이 세포에서 예상되는 분자적 변화를 옳게 설명한 것은?
① Ca²⁺ 농도 상승으로 활성화된 Calcineurin이 NF-AT를 인산화하여 NLS를 마스킹하므로 NF-AT는 세포질에 잔류한다.
② Cyclosporin A는 importin α에 직접 결합하여 NF-AT의 NPC 통과를 물리적으로 차단한다.
③ Calcineurin 억제로 NF-AT의 탈인산화가 일어나지 않아 NLS가 노출되지 않고, NF-AT가 세포질에 잔류하여 T 세포 활성화 유전자 전사가 억제된다.
④ NF-AT의 NES가 Calcineurin에 의한 인산화로 마스킹되므로, NLS가 노출되어도 핵 밖으로 수출된다.
⑤ Ca²⁺ 신호가 차단되어 Ran-GTP 기울기가 소실되고, NLS를 가진 단백질이 NPC를 통과하지 못한다.
Q2. 연구자가 RanGAP를 세포질에서 완전히 제거하는 실험적 조작을 가하였다. 이 세포에서 핵 단백질 수입에 미치는 결과로 가장 타당한 것은?
① 세포질에서 Ran-GDP가 증가하여 importin이 NLS cargo와 더 강하게 결합하므로 핵 수입이 촉진된다.
② 세포질에서 Ran-GTP가 축적되어, importin이 세포질에서 cargo를 조기에 방출하므로 핵 수입이 저해된다.
③ 핵 안에서 Ran-GTP가 감소하므로 importin이 핵 내에서 cargo를 방출하지 못한다.
④ RanGAP 제거가 RanGEF 활성을 과도하게 자극하여 핵 수출이 비정상적으로 촉진된다.
⑤ 핵공 복합체의 FG repeat 단백질이 변성되어 능동 수송이 전반적으로 차단된다.
Q3. 연구자가 ER lumen에 선택적으로 작용하여 BiP의 ATPase 활성을 억제하는 약물을 처리하였다. 이 약물이 ER 내 단백질 품질 관리에 미치는 영향으로 가장 타당한 것은?
① BiP가 ADP 결합 상태(고친화력)에서 벗어나지 못하여 misfolded protein을 더 단단히 잡아두므로 ERAD 효율이 증가한다.
② ATPase 억제로 BiP가 ATP 결합 상태(저친화력)에 고착되어 substrate를 강하게 붙잡지 못하여, misfolded protein이 ER에 제대로 억류되지 않는다.
③ BiP의 C-말단 KDEL signal이 변형되어 BiP가 Golgi를 통해 세포 밖으로 분비된다.
④ BiP 기능이 마비되면 calnexin/calreticulin이 소수성 영역(hydrophobic patch)을 인식하여 BiP의 역할을 대신한다.
⑤ Post-translational translocation에서 Sec62/63이 BiP를 대신하여 ATP 가수분해 없이 단백질을 ER lumen으로 끌어당긴다.
Q4. 어떤 분비단백질에 정상적으로 N-linked 당화가 일어나는 서열이 Asn-Gly-Ser이다. 이를 Asn-Pro-Ser로 변이시킨 후 이 단백질을 ER로 translocation시켰다. 이 변이가 단백질의 품질 관리에 미치는 영향으로 가장 타당한 것은?
① 변이된 단백질도 동일한 효율로 N-linked 당화가 진행되어 품질 관리 경로에 변화가 없다.
② N-linked 당화가 일어나지 않아 calnexin/calreticulin cycle을 통한 감시를 받지 못하지만, BiP에 의한 hydrophobic region 감시는 여전히 진행된다.
③ Proline 치환으로 단백질 접힘 속도가 빨라지므로 ERAD를 거치지 않고 곧바로 Golgi로 이동한다.
④ OST의 당화 효율이 낮아지더라도 ER lumen의 산화 환경이 단백질 접힘을 대신 촉진한다.
⑤ 당화 없이는 ER의 retention signal을 얻을 수 없어 misfolded 단백질이 Golgi를 거쳐 세포 외부로 분비된다.
Q5. 프로톤 운반체(protonophore, FCCP)로 미토콘드리아 inner membrane의 막전위(Δψ)를 소실시켰다. 핵 암호화 미토콘드리아 단백질의 수입에 미치는 영향으로 가장 타당한 것은?
① 세포질 hsp70이 precursor protein을 unfolded 상태로 유지하지 못하므로, 단백질이 TOM complex 입구에서 응집한다.
② TOM complex를 통한 outer membrane 통과 자체가 Δψ에 의존하므로 즉각 차단된다.
③ TOM을 통한 outer membrane 통과는 Δψ와 무관하게 진행되나, TIM23을 통한 inner membrane 통과 및 matrix 수입이 불가능해진다.
④ Δψ가 소실되면 matrix hsp70이 더 이상 미토콘드리아 내부에 존재하지 않아 단백질 수입이 멈춘다.
⑤ IMS에 최종 위치하는 단백질의 Mia40 의존적 포획도 Δψ 소실로 즉각 차단된다.
Q6. 어떤 단일 통과 막단백질이 원래 C-말단 도메인이 세포질 쪽, N-말단 도메인이 ER lumen 쪽에 위치하는 형태를 취한다. 이 단백질의 TM segment 앞(N-말단 쪽)에 Lys와 Arg을 다수 추가하고 TM segment 뒤(C-말단 쪽)의 양전하 아미노산을 모두 중성으로 치환하였다. 이 변이 후 예상되는 변화로 가장 타당한 것은?
① 변이된 양전하가 SRP 결합을 방해하여 단백질이 ER로 타겟팅되지 않는다.
② N-말단 쪽 양전하 증가로 N-말단이 세포질 쪽에 남는 경향이 강화되어, 단백질 topology가 역전될 수 있다.
③ 추가된 Lys 잔기가 ubiquitylation 표적이 되어 번역 직후 단백질이 분해된다.
④ TM segment가 stop-transfer sequence로 기능하지 못하여 단백질이 lumen으로 완전히 translocation된다.
⑤ 변이된 단백질의 N-linked 당화 효율이 증가하여 calnexin에 더 강하게 결합한다.
Q7. ER에서 phospholipid 합성을 담당하는 모든 효소가 cytosolic leaflet을 향한 active site를 가진다. 만약 ER membrane의 scramblase 기능이 완전히 소실된 세포에서 예상되는 변화로 가장 타당한 것은?
① Phospholipid 합성이 lumenal leaflet에서 일어나도록 보상적으로 전환되어 membrane 대칭성이 유지된다.
② 새로 합성된 phospholipid가 cytosolic leaflet에 편향적으로 축적되어 ER membrane의 두 leaflet 간 불균형이 초래된다.
③ PS와 PE가 Golgi로 전달되지 못하여 plasma membrane의 지질 비대칭성이 강화된다.
④ Cytosolic leaflet의 phospholipid 농도 증가로 ER membrane이 vesicle 형태로 자발적으로 탈출한다.
⑤ Scramblase 소실로 ER의 cholesterol 합성이 억제되어 lipid raft 형성이 불가능해진다.
Q8. Tail-anchored protein이 ribosome에서 방출된 직후, 세포질 pre-targeting complex가 C-말단 TM segment를 인식하지 못하는 돌연변이를 가진 세포를 제작하였다. 이 세포에서 예상되는 결과로 가장 타당한 것은?
① 번역 도중 TM segment가 ribosome exit tunnel에 있을 때 SRP가 이를 뒤늦게 인식하여 co-translational insertion이 대신 진행된다.
② TM segment가 소수성으로 노출된 채 세포질에 잔류하여 다른 막단백질이나 소수성 구조와 비특이적으로 응집한다.
③ Get3 ATPase가 pre-targeting complex를 우회하여 ribosome에서 직접 TM segment를 인식하므로 ER 삽입은 정상적으로 진행된다.
④ TM segment가 세포질에서 NLS처럼 기능하여 단백질이 핵으로 수입된다.
⑤ Pre-targeting complex 소실로 단백질이 분비 경로를 통해 Golgi를 거쳐 세포 외부로 방출된다.
Q9. ER stress가 심화되어 IRE1이 활성화된 세포에서 XBP1 mRNA의 처리 과정을 설명한 것 중 옳은 것은?
① IRE1에 의한 XBP1 mRNA splicing은 핵 내 spliceosome을 이용하며, 처리된 mRNA가 핵공을 통해 세포질로 수출된다.
② IRE1은 GTP 가수분해를 이용한 ribonuclease 활성으로 XBP1 mRNA 두 위치를 절단한다.
③ Spliced XBP1 mRNA는 분해 신호를 포함하여 즉시 proteasome에서 분해되므로, 이 경로는 ER 부하를 오히려 증가시킨다.
④ 정상 상태에서 IRE1의 lumenal domain에 결합한 BiP가 IRE1을 inactive 상태로 유지하다가, ER stress 시 BiP가 해리되어 IRE1이 활성화된다.
⑤ IRE1 활성화는 BiP 해리 없이도 일어나며, misfolded protein이 IRE1 cytosolic domain에 직접 결합하여 ribonuclease를 활성화한다.
Q10. 아래의 실험 결과를 해석하시오.
(가) 세포에 misfolded protein이 대량 축적되었다.
(나) PERK 경로가 먼저 활성화되어 eIF2α가 인산화되었다.
(다) 이후에도 ER stress가 지속되자 ATF6가 Golgi로 이동하여 절단되었다.
(라) 심화된 스트레스에서 IRE1이 oligomerize하여 XBP1 mRNA를 splicing하였다.
이 결과에 대한 해석으로 옳은 것은?
① (나)에서 eIF2α 인산화는 ER로 유입되는 단백질 양을 증가시켜 folding capacity를 높이는 효과를 낸다.
② (다)에서 ATF6의 Golgi 이동은 ER lumen의 Ca²⁺ 농도 상승이 직접적인 trigger이다.
③ (라)에서 IRE1의 ribonuclease가 핵 내에서 spliceosome과 협력하여 XBP1 mRNA의 frameshift를 일으킨다.
④ PERK 경로는 초기 또는 약한 ER stress에 가장 먼저 반응하여 번역을 감소시키고, IRE1은 보다 심한 스트레스에서 뒤늦게 활성화된다.
⑤ (나)→(다)→(라) 순서는 ER stress 심화와 무관하며, 세 경로는 동시에 동등한 강도로 활성화된다.
5지선다 (Q11–Q25)
Q11. 간세포(hepatocyte)와 췌장 외분비세포(pancreatic exocrine cell)의 세포 내 막 분포를 비교한 것으로 옳은 것은?
① 간세포의 세포막(plasma membrane)은 전체 막의 약 35%를 차지하여 가장 큰 비율을 보인다.
② 췌장 외분비세포에서 rough ER membrane이 전체 막의 약 60%를 차지하는 것은 활발한 단백질 분비 기능을 반영한다.
③ 간세포의 smooth ER membrane은 steroid 호르몬 합성으로 인해 rough ER보다 비율이 높다.
④ 췌장 외분비세포의 plasma membrane은 분비 기능 때문에 간세포보다 훨씬 낮은 비율을 차지한다.
⑤ 두 세포 모두 미토콘드리아 inner membrane이 전체 막의 50% 이상을 차지한다.
Q12. 다음 세포 구획 중 vesicular transport에 참여하며 세포 외부(extracellular space)와 위상학적으로 동등하지 않은 것은?
① Golgi lumen
② 리소좀(lysosome) 내부
③ Endosome 내부
④ 미토콘드리아 기질(matrix)
⑤ Transport vesicle 내부
Q13. 단백질 sorting signal에 관한 설명으로 옳지 않은 것은?
① 미토콘드리아 기질 단백질의 MTS는 N-말단에 위치하며 Lys, Arg이 풍부하고 수입 후 MPP에 의해 절단된다.
② ER 단백질 중 lumenal resident protein은 C-말단의 KDEL 서열로 COPI 소포에 의한 ER 회수가 이루어진다.
③ NLS는 단백질의 N-말단에만 존재하며, 핵 수입이 완료되면 signal peptidase에 의해 절단된다.
④ 퍼옥시좀 기질 단백질의 PTS1은 C-말단에 위치하며 Pex5 receptor가 인식하고 수입 후 절단되지 않는다.
⑤ ER signal sequence는 N-말단 소수성 서열로 SRP에 의해 인식되며, ER 타겟팅 후 signal peptidase에 의해 절단된다.
Q14. SRP(signal-recognition particle) 매개 co-translational translocation에서 에너지 이용과 SRP의 역할을 옳게 설명한 것은?
① SRP는 ATP를 가수분해하여 ribosome-nascent chain 복합체를 ER membrane으로 능동 수송한다.
② SRP는 signal sequence 인식 후 translation을 완전 정지시키고, ER receptor와 결합 후 translation을 재개한다.
③ SRP와 SRP receptor 모두 GTP-binding domain을 가지며, GTP 가수분해가 SRP의 signal sequence 방출과 Sec61으로의 전달에 방향성을 부여한다.
④ SRP receptor에 결합한 후에는 GTP 가수분해 없이 리보솜이 Sec61에 직접 결합하여 translocation이 시작된다.
⑤ Translation이 ER lumen에서 일어나기 시작하면, BiP가 ER lumen 쪽에서 newly synthesized polypeptide를 끌어당겨 co-translational translocation을 완성한다.
Q15. Sec61 translocator의 구조와 기능에 관한 설명으로 옳은 것은?
① Sec61의 central channel은 단백질 translocation 전용이며, 막단백질 삽입에는 별도의 lipid translocator가 사용된다.
② Sec61의 plug는 평상시 channel을 닫고 있다가 signal sequence 진입 시 이동하여 channel을 개방한다.
③ TM segment는 central channel을 통해 ER lumen을 경유한 후 역방향으로 이동하여 막에 정착한다.
④ Sec61의 동족체 SecY는 진핵생물에서 발견되지 않으며 세균과 고세균에서만 존재한다.
⑤ 모든 막단백질은 Sec61의 lateral gate가 아닌 Get3 pathway를 통해 ER membrane에 삽입된다.
Q16. Glycoprotein folding을 감시하는 ER quality control의 glucosidase cycle에 관한 설명으로 옳지 않은 것은?
① ER glucosidase는 N-linked oligosaccharide에서 처음 2개의 glucose를 빠르게 제거한다.
② Calnexin과 Calreticulin은 tri-glucosylated(Glc₃) oligosaccharide를 인식하여 단백질을 ER에 억류한다.
③ Glucosyl transferase는 단백질의 노출된 소수성 영역(hydrophobic patch)을 감지하여 올바르게 접히지 않은 단백질에 glucose를 재부착한다.
④ 올바르게 접힌 단백질에서는 glucosyl transferase에 의한 glucose 재부착이 일어나지 않아 ER을 탈출할 수 있다.
⑤ Calnexin은 membrane-bound protein이고 Calreticulin은 ER lumen에 자유롭게 존재하는 soluble protein이다.
Q17. 핵 수입에서 importin α와 importin β의 역할을 옳게 설명한 것은?
① Importin α는 NPC의 FG repeat와 직접 상호작용하여 cargo를 핵 안으로 이동시킨다.
② Importin β는 NLS를 직접 인식하는 adaptor 역할을 하며 cargo와 1:1로 결합한다.
③ Importin α는 cargo의 NLS를 인식하는 adaptor이며, importin β가 NPC의 FG repeat와 상호작용하여 복합체를 핵 안으로 통과시킨다.
④ 핵 안에서 Ran-GDP가 importin β에 결합하면 cargo가 방출되고 importin은 세포질로 재이동한다.
⑤ 일부 cargo는 adaptor 단백질 없이 importin α가 직접 FG repeat와 상호작용하여 핵으로 수입된다.
Q18. 미토콘드리아 단백질 수입에 관한 설명으로 옳은 것은?
① β-barrel 구조의 외막 단백질은 TOM → TIM22 경로를 통해 outer membrane에 삽입된다.
② TOM complex를 통한 outer membrane 통과에는 막전위(Δψ)가 필수적으로 요구된다.
③ Matrix 단백질 수입의 최종 에너지는 mitochondrial hsp70의 ATP 가수분해에서 공급되며, hsp70이 polypeptide를 ratchet 방식으로 끌어당긴다.
④ Multipass inner membrane transporter(예: ADP/ATP carrier)는 TIM23 경로로 삽입된다.
⑤ IMS에 위치하는 단백질은 matrix로 완전히 수입된 후 OXA 경로로 inner membrane을 통해 IMS로 방출된다.
Q19. 핵공 복합체(NPC)의 구조와 선택적 장벽에 관한 설명으로 옳은 것은?
① NPC는 ~10종의 nucleoporin으로 구성되며 직경 약 50 nm이다.
② 약 40 kDa 이하의 단백질은 NLS 없이도 NPC를 통해 수동 확산으로 핵 안으로 이동할 수 있다.
③ FG repeat를 포함한 channel nucleoporin은 결정성 구조를 형성하여 molecular sieve 역할을 한다.
④ 성숙한 세포질 리보솜은 NLS를 통한 능동 수송으로 핵 안으로 수입된다.
⑤ 핵쪽 nuclear basket과 세포질쪽 fibrils는 기능이 동일하여 수입과 수출에 무차별적으로 사용된다.
Q20. ERAD(ER-associated degradation)에서 ubiquitylation과 retrotranslocation 과정을 옳게 설명한 것은?
① E3 ubiquitin ligase가 ER lumen 쪽에서 작용하여 misfolded protein에 ubiquitin을 부착한다.
② PDI family 단백질이 substrate의 disulfide bond를 산화하여 단백질을 접힌 상태로 고정한 뒤 retrotranslocation을 진행한다.
③ AAA-ATPase는 cytosol에서 ubiquitylated substrate를 인식하여 ATP 가수분해로 pulling force를 제공해 cytosol로 완전히 추출한다.
④ Cytosol로 추출된 단백질은 ubiquitin을 유지한 채 직접 리보솜에서 재번역된다.
⑤ Retrotranslocation은 Sec61 channel이 아닌 별도로 설계된 전용 ERAD channel을 통해서만 일어난다.
Q21. 퍼옥시좀과 미토콘드리아의 단백질 수입 방식을 비교한 것으로 옳은 것은?
① 미토콘드리아 matrix 단백질은 folded 상태로 TOM을 통해 수입되므로 cytosolic chaperone이 필요 없다.
② 퍼옥시좀의 PTS1은 N-말단에 위치하는 짧은 서열로, 수입 완료 후 절단된다.
③ 퍼옥시좀은 단백질을 folded 상태로, 심지어 보조인자가 결합된 상태로도 수입할 수 있으나 미토콘드리아는 단백질이 반드시 unfolded 상태로 수입된다.
④ 두 소기관 모두 수입 신호가 수입 완료 후 절단되지 않고 단백질에 유지된다.
⑤ 퍼옥시좀 단백질 수입의 주된 에너지원은 막전위(Δψ)이며, 미토콘드리아 수입은 GTP를 이용한다.
Q22. GPI anchor 부착과 tail-anchored protein 삽입을 비교한 설명으로 옳은 것은?
① Transamidase가 GPI-anchored protein의 N-말단 signal sequence를 절단하고 동시에 GPI를 N-말단에 부착한다.
② Tail-anchored protein의 C-말단 TM segment는 SRP에 의해 번역 중 인식되어 co-translational하게 ER membrane에 삽입된다.
③ GPI anchor 부착 후 단백질의 모든 아미노산 부분은 ER lumen 쪽에 위치하고, Get3 pathway로 삽입된 tail-anchored protein의 N-말단은 세포질 쪽에 위치한다.
④ Get3 ATPase는 GTP 가수분해로 TM segment를 방출하여 ER membrane에 삽입한다.
⑤ GPI-anchored protein과 tail-anchored protein 모두 최종적으로 cytosolic leaflet 측에 고정된다.
Q23. 생체분자 응집체(biomolecular condensate)에 관한 설명으로 옳은 것은?
① 핵소체(nucleolus)는 핵막(nuclear lamina)에 의해 둘러싸인 막 소기관으로 rRNA 전사가 일어난다.
② Biomolecular condensate는 공유결합 네트워크로 구성되어 있어 한번 형성되면 해체되지 않는다.
③ Scaffold macromolecule이 다가 상호작용(multivalent interaction)으로 네트워크를 형성하면 phase separation이 일어나며, client molecule이 선택적으로 모집된다.
④ Stress granule은 핵 안에서 형성되며, mRNA processing 관련 효소를 ER lumen으로 집중시킨다.
⑤ Nucleolus의 다층 구조는 Fibrillarin과 Nucleophosmin이 동일한 RNA에 대한 친화력을 가져 단일 균일한 condensate를 형성하는 원리를 따른다.
Q24. 핵막 분해와 재조립에 관한 설명으로 옳은 것은?
① 유사분열 전기(prophase)에 CDK1–cyclin B가 lamin을 탈인산화하여 핵막을 분해한다.
② 유사분열 말기(telophase)에 핵막이 재조립될 때 RanGEF가 염색질에 결합하여 염색질 주변에 Ran-GTP cloud를 형성하고, 이것이 새 NPC 조립의 공간적 신호가 된다.
③ 분해된 핵막 단백질은 세포질 내에서 새로 합성된 후 염색체를 감쌀 위치로 이동한다.
④ Nuclear lamina를 구성하는 lamin은 actin 계열의 세포골격 단백질로, 인산화에 의해 해중합된다.
⑤ 핵막 재조립은 세포질 소포들이 무작위로 융합하여 핵을 감싸는 방식으로만 진행된다.
Q25. UPR 세 경로의 활성화 순서와 역할에 관한 설명으로 옳은 것은?
① ATF6가 가장 빠르게 활성화되어 eIF2α를 인산화함으로써 ER로 유입되는 단백질의 번역을 즉각 감소시킨다.
② PERK는 초기 또는 약한 ER stress에서 가장 먼저 활성화되어 eIF2α 인산화를 통해 전반적 번역을 억제한다.
③ IRE1은 ER stress 초기에 가장 먼저 반응하여 XBP1 mRNA를 splicing하고, UPR target gene을 즉각 발현시킨다.
④ 세 경로(PERK, ATF6, IRE1)는 BiP와의 결합이 아닌, misfolded protein과의 직접 결합으로만 활성화된다.
⑤ 세 경로가 모두 활성화되어도 ER stress가 해결되지 않으면 PERK-CHOP 경로가 세포생존을 촉진한다.
OX 퀴즈 (Q26–Q40)
Q26. ER lumen에서 ribosome이 없는 Smooth ER은 지질 합성과 Ca²⁺ 저장을 담당하며, flat membrane sheet 구조를 취한다.
⬜ O ⬜ X
Q27. 리보솜이 ER membrane에 결합하는지 세포질에 자유롭게 존재하는지는 리보솜 자체의 구조적 차이가 결정하며, 두 종류의 리보솜은 구조적으로 서로 다르다.
⬜ O ⬜ X
Q28. 핵 수입에서 Ran-GTP는 핵 안에서 importin-cargo 결합을 해리시키는 역할을 하고, 핵 수출에서 Ran-GTP는 핵 안에서 exportin-cargo 복합체 형성을 촉진한다.
⬜ O ⬜ X
Q29. NLS를 가진 단백질은 유사분열 후 핵막이 재조립될 때 새로운 NLS 합성 없이도 반복적으로 핵으로 수입될 수 있는데, 이는 NLS가 핵 수입 후에도 절단되지 않고 단백질에 유지되기 때문이다.
⬜ O ⬜ X
Q30. N-linked glycosylation에서 OST(oligosaccharyl transferase)의 target 서열은 Asn-X-Ser/Thr(X는 Pro를 제외한 모든 아미노산)이며, 이 효소는 Sec61 complex와 결합하여 co-translational하게 작동한다.
⬜ O ⬜ X
Q31. ER의 scramblase는 ATP를 소모하여 PS와 PE를 선택적으로 cytosolic leaflet에서 lumenal leaflet으로 이동시켜 ER membrane의 비대칭성을 형성한다.
⬜ O ⬜ X
Q32. 퍼옥시좀은 자체 DNA를 보유하지 않아 모든 단백질이 핵 유전자에 의해 암호화되고 세포질에서 합성된다. 또한 퍼옥시좀은 단백질을 접힌(folded) 상태로 수입할 수 있다.
⬜ O ⬜ X
Q33. CFTR ΔF508 돌연변이 단백질은 ER에서 misfolding이 일어나 ERAD에 의해 분해된다. 만약 ERAD를 억제할 수 있다면 이 단백질은 기능적인 Cl⁻ 채널로 작동할 수 있다.
⬜ O ⬜ X
Q34. Myeloid sheath(수초)의 인지질 약 80–90%를 차지하는 plasmalogen은 합성의 전 과정이 ER에서 완성되며, 첫 두 단계는 퍼옥시좀에서만 일어난다.
⬜ O ⬜ X
Q35. UPR의 IRE1 경로에서 XBP1 mRNA의 비통상적 splicing은 세포질에서 IRE1의 ribonuclease 활성으로 직접 수행되며, spliceosome을 이용하지 않는다.
⬜ O ⬜ X
Q36. 핵 수입이 일어날 때 단백질은 NPC를 통과하기 위해 반드시 unfolded 상태로 변환되어야 하는데, 이는 미토콘드리아 기질 단백질의 수입 조건과 동일하다.
⬜ O ⬜ X
Q37. ER에서 phospholipid 합성에 관여하는 모든 효소의 active site는 cytosolic side를 향하고 있으며, 새로 합성된 phospholipid는 처음에 cytosolic leaflet에만 추가된다.
⬜ O ⬜ X
Q38. 핵 내 RanGEF는 chromatin에 결합하여 있으며, 유사분열 말기(telophase)에도 chromatin에 결합한 채로 염색체 주변에 Ran-GTP cloud를 형성하여 핵막 재조립의 공간적 신호를 제공한다.
⬜ O ⬜ X
Q39. Tail-anchored protein의 Get3 pathway에서 TM segment는 Get3 내부의 methionine-rich hydrophobic pocket에 수용되고, Get1–Get2 receptor와 결합 후 GTP 가수분해로 막에 삽입된다.
⬜ O ⬜ X
Q40. 핵의 outer nuclear membrane은 ER과 연속하여 표면에 리보솜이 결합하고, perinuclear space는 ER lumen과 연속적인 공간으로 같은 위상학적 구획에 속한다.
⬜ O ⬜ X