중간고사 범위 추론 문항 (전 40문항)

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Ch 9. Visualizing Cells and Their Molecules (Q1–Q7)

Q1. 연구자가 형광 표지된 단일관통 막단백질(수용체)에 대해 TIRF 조명 하에서 FRAP 실험을 수행하였다. 기저막 면에서 측정한 확산계수는 0.05 μm²/s, 이동성 분획(mobile fraction)은 60%였다. 이후 Latrunculin A(actin 해중합제)를 처리하자 확산계수가 0.5 μm²/s로 증가하고 이동성 분획이 95%로 상승하였다. 이 결과로부터 가장 타당하게 추론할 수 있는 것은?

① 세포막 바로 아래 cortical actin 세포골격이 막단백질의 이동을 corral 방식으로 제한하며, 40%의 비이동성 분획은 이 actin 장벽에 직접 연결된 단백질을 의미한다.
② Latrunculin A는 세포막 지질을 분해하여 단백질이 자유롭게 이동하도록 막을 투과성으로 만든다.
③ TIRF는 세포 표면 200 nm 이내만 조명하므로, Latrunculin A가 세포 내부 단백질을 표면으로 이동시켜 이동성이 증가한 것이다.
④ 비이동성 분획은 너무 큰 단백질 복합체이며, Latrunculin A가 이를 작은 조각으로 분해하여 이동성이 증가하였다.
⑤ Actin 중합이 세포 내 ATP를 고갈시켜 막단백질 이동을 억제했으며, Latrunculin A는 ATP를 재공급하여 확산을 회복시킨다.

Q2. 연구자가 단백질 A에 CFP(공여체, 여기 430 nm → 방출 480 nm), 단백질 B에 YFP(수용체, 여기 480 nm → 방출 535 nm)를 각각 결합시켰다. 휴지 상태에서 CFP를 여기하면 480 nm 신호만 검출된다. 리간드 M 첨가 후 CFP 여기 시 535 nm 신호가 나타나면서 480 nm 신호가 감소하였다. 이후 표지되지 않은 과량의 단백질 A를 추가하자 535 nm 신호가 사라지고 480 nm 신호가 회복되었다. 이 결과로부터 가장 타당하게 추론할 수 있는 것은?

① 리간드 M이 CFP를 YFP로 광화학적으로 전환시켜 방출 파장 변화가 일어났다.
② 단백질 A와 단백질 B는 리간드 M 존재 시 ~1–5 nm 이내로 근접하여 물리적 상호작용을 한다는 것이 FRET 신호로 확인된다.
③ 리간드 M이 CFP의 흡수 스펙트럼을 480 nm로 변화시켜 YFP와 동일한 파장에서 여기된다.
④ 535 nm 신호는 YFP 광표백 후 CFP의 방출 신호가 재배치된 것으로, 실제 FRET이 아니다.
⑤ 과량의 단백질 A가 YFP에 직접 결합하여 형광을 소광시킨 것이며, FRET과는 무관하다.

Q3. 연구자가 v-SNARE 단백질에 GFP를 융합한 GFP-SNARE를 제작하여 살아있는 세포에서 소포와 동일한 점상 분포를 확인하였다. 그러나 SNARE 결핍 효모 균주에 GFP-SNARE를 도입하자 분비가 회복되지 않았다. 이 실험에서 “GFP 태그 자체가 기능을 방해하는지”를 가장 직접적으로 검증할 수 있는 대조 실험은?

① GFP-SNARE를 10배 더 과발현시켜, 더 높은 농도에서 기능 회복이 일어나는지 확인한다.
② RFP-SNARE로 대체하여 같은 효모에서 기능 회복이 일어나는지 확인한다.
③ 동일한 효모 균주에 태그 없는(untagged) SNARE를 도입하여 기능 회복 여부를 확인한다; untagged는 회복되고 GFP-SNARE는 안 된다면 GFP 자체가 문제임이 입증된다.
④ SMLM으로 GFP-SNARE의 세포 내 위치를 확인하여 올바른 곳에 있는지 검증한다.
⑤ FRAP으로 GFP-SNARE의 확산 속도를 측정하여 정상 이동성을 보이면 기능적으로 정상이라고 간주한다.

Q4. 연구자는 약 300 nm 직경의 개별 시냅스 내에서 두 시냅스 scaffold 단백질이 서로 다른 sub-synaptic zone을 점유하는지 확인하고자 한다. 공초점 현미경(200 nm 분해능)으로는 두 단백질이 공동 위치하는 것처럼 보인다. 다음 초고해상도 현미경 기법을 분해능이 높은 순서로 옳게 배열한 것은?

기법	분해능
A. STED	~20 nm
B. SIM	~100 nm
C. 공초점	~200 nm

① A → B → C
② A → C → B
③ B → A → C
④ C → A → B
⑤ B → C → A

Q5. 살아있는 마우스 뇌의 피질 표면에서 300 μm 깊이에 있는 수상돌기 가시(dendritic spine)의 GFP-actin 역학을 실시간으로 촬영하고자 한다. 공초점 현미경을 사용하면 150 μm 이하에서만 명확한 이미지를 얻을 수 있다. 다광자 현미경(Multiphoton)이 이 상황에서 공초점보다 우수한 이유로 가장 적절한 것은?

① 다광자 현미경은 공초점보다 더 작은 pinhole을 사용해 초점 외 빛을 더 효과적으로 차단한다.
② 다광자 현미경은 근적외선(NIR) 레이저를 사용해 조직 내 산란이 적고 더 깊이 침투하며, 이광자 여기는 초점 지점에서만 일어나므로 경로 어디에서도 초점 외 형광이 발생하지 않는다.
③ 다광자 현미경은 더 짧은 파장을 사용하여 분해능과 침투 깊이 모두 향상된다.
④ 다광자 현미경은 깊은 조직의 GFP를 광활성화할 수 있는 반면, 공초점은 이미 존재하는 GFP만 검출할 수 있다.
⑤ 다광자 현미경의 펨토초(fs) 레이저 펄스가 시료 전체의 형광 분자를 동시에 여기시켜 한 번의 노출로 전체 이미지를 획득한다.

Q6. 연구자가 빠르게 이동하는 세포에서 actin 세포골격의 3D 구조를 20 nm 분해능으로 관찰하고자 SMLM을 선택하였다. 촬영 시작 시점(0분)과 30분 후 이미지에서 actin 구조가 현저히 달라져 있었다. 이 결과의 가장 적절한 설명은?

① SMLM에 사용한 광전환 형광 프로브가 점차 소모되어 신호 대 잡음비가 낮아졌다.
② SMLM은 수만~수십만 번의 활성화-촬영-표백 사이클이 필요하여 획득 시간이 매우 길다; 이 시간 동안 빠르게 움직이는 actin 세포골격이 실제로 재구성되어 처음과 끝이 달라진 것이다.
③ SMLM의 TIRF 조명이 세포 하부 200 nm만 관찰하기 때문에 시간에 따라 관찰 영역 자체가 달라졌다.
④ SMLM에 사용된 광전환 프로브가 광독성을 유발하여 30분에 걸쳐 actin 구조를 실제로 변형시켰다.
⑤ SMLM의 20 nm 분해능이 actin 필라멘트 직경(7 nm)보다 낮아 재구성 알고리즘이 잘못된 구조를 생성하였다.

Q7. 연구자가 특정 리소좀 효소가 TGN에서 리소좀으로 이동하는 과정을 단일 살아있는 세포에서 2시간 동안 실시간으로 추적하고자 한다. 그는 이 효소에 대한 간접 면역형광법(2차 항체 이용)을 사용하겠다고 제안하였다. 이 방법의 가장 근본적인 문제는?

① 항체(150 kDa)는 너무 커서 리소좀 막을 통과할 수 없다.
② 간접 면역형광법은 세포를 고정하고 투과화하는 과정이 필수적으로 세포를 죽이므로, 살아있는 세포에서 2시간의 실시간 추적이 원천적으로 불가능하다.
③ 2차 항체가 리소좀 효소와 교차 반응하여 효소 활성을 저해할 수 있다.
④ 면역형광에 사용되는 자외선이 2시간 실험 동안 리소좀을 손상시킨다.
⑤ 항체는 TGN과 리소좀에서의 효소 에피토프를 구별하지 못하므로 두 구획을 분리할 수 없다.

Ch 10. Membrane Structure (Q8–Q13)

Q8. 콜레스테롤을 자체 합성할 수 없는 유전 질환 세포를 콜레스테롤이 없는 배지에서 배양하면, 37°C에서는 세포막이 과유동하여 이온에 비정상적으로 투과성이 되고, 25°C에서는 막이 과도하게 경직되어 단백질 이동이 차단된다. 이 관찰이 가장 직접적으로 지지하는 콜레스테롤의 기능은?

① 콜레스테롤은 막 단백질에 직접 결합하여 이온 채널 기능을 37°C에서 활성화한다.
② 콜레스테롤은 양방향 유동성 완충제로 기능한다: 고온에서는 지방산 사슬의 과도한 이동을 억제하고, 저온에서는 결정화를 방지하여 유동성을 유지한다.
③ 콜레스테롤이 포화 지방산을 불포화 지방산으로 온도 의존적으로 변환한다.
④ 콜레스테롤이 고온에서 이온 채널을 lipid raft에 농축하고 저온에서 분산시킨다.
⑤ 콜레스테롤 합성은 온도에 비례하여 증가하므로, 37°C에서 자연적으로 더 많이 공급된다.

Q9. 정상 세포에서 phosphatidylserine(PS)은 flippase(ATP 의존성)에 의해 세포질 쪽 소엽에 유지된다. 세포사멸(apoptosis) 중에는 scramblase가 활성화되어 PS가 외부 소엽에 노출되어 대식세포가 식세포작용으로 제거한다. 어떤 환자에서 flippase의 기능 획득(gain-of-function) 돌연변이가 발생하여 평소보다 훨씬 더 활발하게 PS를 세포질 쪽으로 전달한다. 이 환자에서 세포사멸 세포의 제거에 어떤 결과가 예상되는가?

① 과활성 flippase가 PS를 더 빠르게 외부 소엽으로 공급하여 “eat-me” 신호가 강화되고, 대식세포에 의한 제거가 빨라진다.
② 과활성 flippase가 세포사멸 중 scramblase 활성에 맞서 PS를 세포질 쪽으로 되돌리므로, PS의 외부 노출이 감소 → “eat-me” 신호 약화 → 대식세포 인식 저하 → 세포사멸 세포 제거 장애.
③ 과활성 flippase가 PE를 내부 소엽으로 과도하게 이동시켜 대식세포의 Fc 수용체를 직접 활성화한다.
④ Flippase와 scramblase 모두 ATP를 소비하므로, 과활성 flippase가 ATP를 고갈시켜 scramblase도 작동하지 못한다.
⑤ 이 효과는 무의미하다. 세포사멸 시 scramblase 활성이 flippase보다 100배 강해 항상 우세하다.

Q10. 세포 표면 GPI 고착 단백질 X가 lipid raft에서의 집적을 통해 신호전달에 관여한다. 연구자가 X의 C-말단 GPI 부착 신호를 단일 관통 막도메인으로 교체하여 type I 막단백질 형태로 변환하였다. 변환 후 단백질 X는 lipid raft에 더 이상 농축되지 않고 신호전달 활성이 현저히 저하되었다. 이 결과의 가장 적절한 설명은?

① 관통 막도메인이 너무 소수성이어서 단백질 X가 세포 표면에 도달하지 못한다.
② GPI 고착이 단백질을 외부 소엽에 위치시키는 위상(topology) 결정인자이므로, TM 도메인으로 교체하면 위상이 역전되어 단백질이 세포질 쪽 소엽으로 이동한다.
③ GPI 고착 단백질은 콜레스테롤/스핑고지질이 풍부한 lipid raft에 분배되어 신호 공동활성인자(co-activator)와 국소적으로 농축되는데, 단일 TM 단백질은 이 raft 표적화 기전이 없어 막 전체에 분산되어 공동활성인자와의 근접성이 감소한다.
④ GPI 고착은 하위 신호 분자와의 직접적 공유결합 연결을 제공하며, 이를 제거하면 신호 경로가 절단된다.
⑤ GPI 고착은 리소좀에서 활성화된 신호 단백질의 분해에 필수적이며, 없으면 downregulation이 불가능해진다.

Q11. 단백질 Y의 hydropathy plot 분석에서 6개의 TM α-helix가 예측되었다. 그러나 전기생리학 실험에서 단백질 Y가 양이온 선택적 수공(pore)을 형성함이 확인되었으며, 재분석 결과 실제로는 8개의 TM helix가 존재하는 것으로 드러났다. Hydropathy plot이 2개의 helix를 누락한 가장 적절한 이유는?

① 누락된 2개의 helix가 40개 이상의 아미노산으로 구성되어 소수성 평균이 임계값 이하로 희석되었다.
② 수공(pore)을 내부에서 형성하는 helix는 양친매성(amphiphilic) 특성을 가져, 한쪽 면은 친수성(수공과 접촉), 반대 면은 소수성(지질 접촉)이다; 이러한 helix의 window 평균 소수성이 임계값 미만이 되어 hydropathy plot에서 검출되지 않는다.
③ 누락된 2개의 helix가 β-strand 형태로 막을 관통하여 α-helix를 기반으로 한 hydropathy 분석에 포착되지 않는다.
④ 수공 형성 helix는 파트너 서브유닛과의 복합체 내에서만 소수성 특성을 나타내므로, 단일 단백질 분석에서는 친수성으로 나타난다.
⑤ Hydropathy plot은 내부 소엽에만 부분적으로 삽입되는 helix를 검출하지 못하므로, 누락된 2개가 반쪽 삽입 helix이다.

Q12. 미리스토일화(myristoylation)와 팔미토일화(palmitoylation)를 통해 세포질 쪽 소엽에 결합하며 lipid raft와 연관되는 신호전달 단백질 Z가 있다. 팔미토일화 부위에 돌연변이를 도입하여 팔미토일화를 완전히 제거하였더니(단백질은 정상적으로 합성됨), 세포 표면 수용체의 리간드 자극에 의한 단백질 Z의 활성화가 소실되었다. 이 결과의 가장 적절한 설명은?

① 팔미토일화 없이는 단백질 Z가 ER에 갇혀 세포질로 나오지 못한다.
② 팔미토일화 없이는 단백질 Z가 세포질 소엽 막에 삽입되지 못해 lipid raft와 연관될 수 없고, 막에 위치한 활성화 인자(activator)와 공동 국소화가 불가능하여 신호전달이 차단된다.
③ 팔미토일화는 단백질 Z의 올바른 폴딩에 필수적이므로, 이 없이는 단백질이 즉시 프로테아좀에 의해 분해된다.
④ 팔미토일화 없이는 단백질 Z가 외부 소엽으로 이동하여 수용체 기능에 방해가 된다.
⑤ 팔미토일화는 수용체 활성화 후 제거되므로, 이의 소실은 단백질 Z를 구성적으로 활성화시킨다.

Q13. 연구자가 다중관통 막단백질(이온채널)을 in vitro에서 기능적으로 연구하기 위해 순수 분리하고자 한다. 세 가지 detergent—SDS(이온성, 강함), Triton X-100(비이온성, 약함), β-octylglucoside(비이온성, 중간)—중 어느 것을 선택해야 하며, 그 이유는?

① SDS; 단백질을 완전히 가용화하고 선형으로 펼쳐 순수 분리에 가장 적합하다.
② Triton X-100; 단백질을 자연 구조 그대로 온화하게 추출하므로 기능 연구에 이상적이다.
③ β-octylglucoside; 불용성 펠렛에서 막단백질을 완전히 가용화하면서 3차 구조를 보존하므로, 기능적 재구성(reconstitution) 실험에 가장 적합하다.
④ SDS → Triton X-100 순서로 처리; SDS로 변성 후 Triton X-100으로 재접힘시킨다.
⑤ 세 가지 모두 동등하게 사용 가능하다; 순수 분리 후에는 detergent 종류가 막단백질 활성에 영향을 주지 않는다.

Ch 12. Intracellular Organization and Protein Sorting (Q14–Q20)

Q14. BiP(Hsp70)는 후-번역적 전위(post-translational translocation) 시 “래칫(ratchet)” 기전으로 단백질을 ER로 끌어당긴다. 어떤 약물이 BiP의 ATPase 활성을 차단하여 ATP 결합 형태로 고정시켰다. 이 약물이 ER로의 단백질 수입에 미치는 영향으로 가장 적절한 것은?

① BiP-ATP는 미접힘 폴리펩타이드에 대해 높은 친화도를 가지므로, ATP 결합 상태 고정이 결합을 강화하여 수입을 촉진한다.
② BiP-ATP는 미접힘 폴리펩타이드에 대해 낮은 친화도를 가진다; ATPase 차단으로 BiP가 ATP 결합 상태에 고정되면 전위 중인 폴리펩타이드 사슬을 강하게 붙잡지 못해 역방향 이동이 가능해지고, 래칫 기전이 소실되어 수입이 차단된다.
③ BiP의 ATPase 활성은 래칫에 불필요하다; Sec62/63 복합체의 기계적 힘만으로 전위가 진행된다.
④ ATP 가수분해가 없으면 Sec61 채널이 구성적으로 열려, 세포질의 이온이 ER 내강으로 유입된다.
⑤ ATP 결합 상태 고정은 BiP가 이미 전위된 단백질을 방출하지 못하게 하여, 단백질이 translocon에서 적체된다.

Q15. 분비 단백질의 N-말단 신호 펩타이드에서 모든 소수성 아미노산을 하전된 아미노산으로 치환하여 소수성을 완전히 제거하였다. 이 돌연변이 단백질은 정상 수준으로 합성되지만 세포질에 축적되었다. 한 개의 하전된 아미노산을 소수성 아미노산으로 복귀(revert)시키는 두 번째 돌연변이로는 ER 표적화가 회복되었다. 이 실험이 직접적으로 보여주는 것은?

① 신호 펩타이드의 소수성이 없으면 신호 펩타이드가 signal peptidase에 의해 절단되지 않아 단백질이 translocon에 갇힌다.
② SRP가 신호 펩타이드의 소수성을 인식한다; 소수성이 없으면 SRP가 신호 펩타이드를 인식하지 못해 리보솜이 ER 막으로 안내되지 않고 세포질에서 번역이 완료된다.
③ 비소수성 신호 펩타이드는 세포질 프로테아좀에 의해 즉시 분해되어 단백질이 짧아진다.
④ SRP는 여전히 신호 펩타이드를 인식하지만, 소수성 감소로 역방향 삽입이 일어나 단백질이 반대 방향으로 배향된다.
⑤ 비소수성 신호 펩타이드는 세포질 Hsp70에 의해 이상 단백질로 인식되어 샤페론 복합체에 격리된다.

Q16. ER 스트레스가 발생하면 UPR 센서가 PERK(최초) → ATF6 → IRE1(가장 늦게)의 순서로 활성화된다. 연구자가 지속적인 ER 스트레스가 걸린 세포에서 PERK만 선택적으로 약리학적으로 억제하였다. 가장 가능성 있는 결과는?

① PERK 억제로 eIF2α 인산화가 소실 → 전반적 번역이 계속 진행되어 미접힘 단백질 부하가 증가하고, ATF6와 IRE1은 여전히 독립적으로 활성화되지만 보상이 불충분하여 세포가 세포사멸에 더 취약해진다.
② PERK가 ATF6 활성화 경로의 상류에 있으므로, PERK 억제 시 ATF6 절단도 차단된다.
③ PERK 억제가 별 효과가 없다; IRE1이 가장 강력한 센서이므로 단독으로 보상할 수 있다.
④ PERK가 XBP1 mRNA를 직접 인산화하므로, PERK 억제 시 IRE1도 XBP1 mRNA를 스플라이싱할 수 없게 된다.
⑤ PERK 억제로 전반적 번역이 정상적으로 유지되므로 세포가 ER 스트레스를 완전히 극복한다.

Q17. ERAD에서 잘못 접힌 이황화 결합을 가진 당단백질이 역전위(retrotranslocation)되기 위해서는 PDI(protein disulfide isomerase)의 환원효소 활성이 필요하다. PDI의 환원효소 활성만 선택적으로 차단하는 돌연변이를 도입하였을 때 이 당단백질의 ERAD에 어떤 결과가 예상되는가?

① PDI의 산화효소 활성만으로 ERAD가 충분히 진행된다.
② PDI 환원효소 활성이 차단되면 이황화 결합이 환원되지 않아 단백질이 접힌 채로 남아있어, retrotranslocation 채널을 통과할 수 있을 만큼 펼쳐지지 못하고 ER 내강에 축적된다.
③ PDI 환원효소 활성은 세포질에서만 필요하며, ER 내강의 산화효소 활성만으로 ERAD 표적화에 충분하다.
④ 이황화 결합 환원 없이는 E3 유비퀴틴 라이게이즈가 단백질을 인식하지 못해 유비퀴틴화가 차단된다.
⑤ PDI 환원효소 활성이 N-연결 당단백질의 mannose 타이머를 환원하는 역할도 하므로, 이 없이는 단백질이 잘못 접힘으로 인식되지 않는다.

Q18. RanGEF(Ran의 GEF, RCC1)는 염색체(핵 내)에 위치하고 RanGAP는 세포질에 위치한다. 분열 말기(telophase)에 RanGEF가 염색질 주변에 Ran-GTP 농도 구배를 형성하여 핵막 재조립을 촉발한다. 실험적으로 telophase 시 RanGEF를 급격히 불활성화하면 어떤 결과가 예상되는가?

① 핵 주변에 Ran-GTP가 형성되지 않아 → importin이 NPC 조립 인자와 계속 결합한 채로 있음(Ran-GTP가 없으면 importin이 조립 인자를 방출하지 않음) → 핵공 조립 신호가 방출되지 않아 핵막이 염색체 주위에 재조립되지 못한다.
② RanGAP만 남으면 Ran-GTP가 전역적으로 축적되어 importin 활성이 과잉 억제된다.
③ Ran-GTP 없이도 importin이 구성적으로 활성화되어 세포질의 모든 단백질을 과잉 핵 수입시킨다.
④ RanGEF 불활성화로 염색체 분리를 위한 방추사의 동력이 상실된다.
⑤ RanGEF 없이 lamin 인산화가 일어나지 않아, 다음 세포 주기에서 핵막이 해체되지 않는다.

Q19. 카탈라아제(catalase)는 PTS1(C-말단 SKL 서열)을 가지는 퍼옥시솜 기질 단백질로, 동형사합체(homotetramer)로 조립된 형태로 퍼옥시솜에 수입된다. Pex5(PTS1 수용체) KO 세포에서 카탈라아제가 정상적으로 합성되지만 퍼옥시솜 수입에 실패한다. 수입 실패의 가장 직접적인 원인은?

① Pex5 없이는 카탈라아제가 사합체로 조립될 수 없어 수입 가능한 형태가 형성되지 않는다.
② Pex5는 세포질의 PTS1 수용체로 SKL 서열을 인식하여 퍼옥시솜 막에 도킹시키는 역할을 한다; Pex5 없이는 카탈라아제 사합체가 인식되지 않아 막 도킹이 일어나지 않고 수입이 차단된다.
③ Pex5 KO는 퍼옥시솜 자체의 형성을 차단하므로 표적 소기관이 존재하지 않는다.
④ 사합체 조립 시 PTS1이 매립되어 Pex5가 접근할 수 없게 되므로, 사합체는 원래 수입될 수 없다.
⑤ Pex5 KO는 PTS2 경로(Pex7 사용)에만 영향을 미치며 PTS1 경로와는 무관하다.

Q20. GPI 고착 단백질은 ER에서 transaminidase 효소가 전구 단백질의 C-말단 막관통 도메인(TM)을 절단하면서 동시에 미리 조립된 GPI 앵커를 부착하는 방식으로 만들어진다. Transamidase를 약리학적으로 억제하면 GPI 고착 단백질에 어떤 변화가 생기는가?

① C-말단 절단 없이 단백질이 ER 내강으로 방출되어 가용성 형태로 분비된다.
② 전구 단백질이 C-말단 TM 도메인을 유지한 채 ER 막에 박혀 있게 되어, GPI 고착 단백질로 전환되지 않고 ER에 잔류하며 외부 소엽 세포 표면에 도달하지 못한다.
③ 미절단 TM 도메인이 잘못 접힌 영역으로 인식되어 ERAD에 의해 즉시 분해된다.
④ 단백질이 M6P 수용체 경로를 통해 리소좀으로 재지향된다.
⑤ 단백질이 C-말단 TM 도메인으로 외부 소엽에 삽입되어 세포 표면에 나타나지만, type II TM 단백질처럼 반대 방향으로 배향된다.

Ch 13. Intracellular Membrane Traffic (Q21–Q27)

Q21. Dynamin은 GTP 가수분해를 이용하여 plasma membrane에서 clathrin 피복 소포를 잘라낸다. 세포에 GTPγS(비가수분해성 GTP 유사체)를 처리하면 어떤 결과가 예상되는가?

① Dynamin이 GTP에 결합하지 못해 clathrin 피복와(coated pit) 자체가 형성되지 않는다.
② Dynamin이 소포 경부(neck) 주위에 고리/나선 구조로 조립되지만(GTP 결합이 조립을 유도하므로), GTPγS를 가수분해할 수 없어 막 수축·절단에 필요한 구조 변화가 일어나지 않는다 → 깊이 함입되었으나 절단되지 않은 clathrin 피복와가 긴 경부를 가진 채 세포막에 연결된 상태로 축적된다.
③ GTPγS가 GTP와 동일하게 가수분해되어 소포 형성에 영향이 없다.
④ GTPγS가 dynamin을 GDP 결합 상태로 고정시켜 PH 도메인을 통한 PI(4,5)P₂ 결합을 방해한다.
⑤ 비가수분해성 GTP 때문에 dynamin이 막을 절단하는 대신 융합시킨다.

Q22. KDEL 수용체는 결합 주머니 내의 핵심 히스티딘(His, pKa ≈ 6.0) 잔기가 Golgi의 낮은 pH(~6.5)에서 양성자화되면 KDEL 리간드에 강하게 결합하고, ER의 중성 pH(~7.0)에서 비양성자화되면 리간드를 방출한다. 이 히스티딘을 아스파라긴(Asn, 양성자화 불가)으로 치환하면 KDEL 수용체는 pH에 무관하게 중간 정도의 친화도만 가진다. ER 잔류 단백질(예: BiP)의 이동에 어떤 결과가 예상되는가?

① KDEL 단백질이 ER에서 수용체와 항상 결합하여 더 효율적으로 보류된다.
② Golgi에서 비양성자화 His의 부재로 강한 결합이 일어나지 않아, KDEL 단백질이 COPI 소포에 효율적으로 농축되지 못하고 → Golgi 이후 구획으로 흘러가 결국 분비된다.
③ KDEL 단백질이 ER 내강에서 세포질로 역전위되어 프로테아좀에 의해 분해된다.
④ 중간 친화도의 KDEL 수용체가 Golgi에 축적되며 모든 KDEL 단백질을 Golgi 내강에 포집하여 Golgi 팽창이 일어난다.
⑤ 아스파라긴 치환이 수용체 세포질 꼬리의 COPI 결합 모티프를 제거하여 역방향 소포 자체가 형성되지 않는다.

Q23. I-cell 병(mucolipidosis II)은 GlcNAc 인산전달효소 결핍으로 리소좀 가수분해효소에 M6P 태그가 붙지 않아 효소들이 혈액으로 분비되는 질환이다. 그러나 이 환자의 간세포(hepatocyte)에서는 리소좀 가수분해효소가 정상 수준으로 리소좀에 존재한다. 이 예외적 현상의 가장 합리적인 설명은?

① 간세포는 M6P 수용체를 다른 세포보다 10배 더 많이 발현하므로 적은 양의 M6P 표지 효소만으로도 충분하다.
② 간세포는 세포 표면에 만노스 수용체(mannose receptor)와 같은 렉틴 수용체를 발현하여, 혈액으로 분비된 비인산화 고만노스 당단백질을 결합·내재화하여 리소좀으로 전달하는 M6P-독립적 경로를 보유한다.
③ 간세포는 이웃 세포로부터 간극 연접(gap junction)을 통해 리소좀 효소를 직접 공급받는다.
④ 간세포의 리소좀은 부피가 크므로 비표지 효소를 비특이적 대량 식세포작용으로 흡수할 수 있다.
⑤ 간세포는 TGN에서 O-당화 기반의 고유한 분류 경로를 사용하여 GlcNAc 인산전달효소 없이도 효소를 리소좀으로 보낸다.

Q24. ESCRT-III는 나선형 필라멘트를 형성하여 다소포체(MVB) 내부 소포(ILV)의 막 절단을 수행한다. ESCRT-III 해체를 위한 AAA-ATPase인 VPS4를 억제하면 어떤 결과가 예상되는가?

① VPS4 억제로 ESCRT-III 조립이 차단되어 ILV 형성이 시작조차 되지 않는다.
② ESCRT-III는 ILV 형성 후 VPS4에 의해 분리·재활용되어야 한다; VPS4 억제 시 ESCRT-III 필라멘트가 엔도솜 막에 잠근 채로 남아 재활용되지 않아, ILV 형성이 중간에 차단되고 깊이 함입되었으나 절단이 완료되지 않은 구조물이 축적된다.
③ VPS4는 구조 단백질이므로 억제해도 ILV 형성에 영향이 없다.
④ VPS4 억제로 ILV 내 화물의 유비퀴틴이 제거되지 않아 리소좀 내에 유비퀴틴이 과도하게 축적된다.
⑤ VPS4 억제 시 ESCRT-III가 clathrin 유사 피복으로 전환되어 ILV 화물을 Golgi로 역수송시킨다.

Q25. 시스터날 성숙 모델(cisternal maturation model)에서 Golgi 효소들은 COPI 역방향 소포로 이전 시스터나로 회수되며, 큰 화물(예: 프로콜라겐, ~300 nm 집합체)은 COPII 소포에 포장될 수 없어 시스터나 자체의 전진으로 운반된다. ARF-GEF 억제제(Brefeldin A)로 ARF 활성을 차단하여 Golgi COPI 역방향 수송을 완전히 막으면, Golgi 효소의 분포에 어떤 변화가 예상되는가?

① 모든 Golgi 효소가 세포 외부로 분비된다.
② cis 시스터나에 잔류하도록 COPI에 의해 회수되던 Golgi 효소(예: mannosidase I)가 시스터날 성숙에 의해 trans 방향으로 운반되어 trans/TGN 구획에 오배치되거나 분비되어 버린다.
③ Golgi 효소들이 모든 시스터나에 균등하게 분배되어 국소화 구배가 소실된다.
④ 모든 시스터나가 하나의 거대 혼합 시스터나로 융합된다.
⑤ COPI는 ER→Golgi 역방향 수송에 필요하므로 COPI 억제 시 화물이 ER에 정체된다.

Q26. 조절성 분비(regulated secretion)에서 분비 과립은 Ca²⁺ 신호 없이는 방출되지 않는 준비(priming) 상태로 유지된다. 집합 가설(aggregation hypothesis)에 따르면 TGN의 낮은 pH + 높은 Ca²⁺ 환경에서 조절성 분비 단백질들이 선택적으로 응집하여 dense-core 소포에 농축된다. 어떤 조절성 분비 단백질의 돌연변이가 TGN 내에서의 Ca²⁺ 의존적 응집을 완전히 소실시켰다. 이 돌연변이 단백질의 예상 운명은?

① TGN 분류 기구에 의해 인식되지 못해 TGN에서 분해된다.
② 응집이 일어나지 않아 dense-core 소포에 농축되지 못하고 구성적 분비(constitutive secretion) 경로를 따라 Ca²⁺ 자극 없이도 지속적으로 분비된다.
③ 중성 pH의 ER에서 비정상적으로 응집하여 ER 스트레스와 UPR을 유발한다.
④ 응집 불가로 인해 M6P 수용체 경로를 통해 리소좀으로 재지향된다.
⑤ 다른 정상 조절성 단백질과 이형이합체를 형성하여, 모든 조절성 분비를 차단하는 dominant negative 효과를 나타낸다.

Q27. 시냅스 전 말단에서 시냅스 소포는 부분적으로 잠근(partially zippered) trans-SNARE 복합체와 Complexin이 결합한 준비 상태(primed state)로 유지된다. Ca²⁺ 유입 시 Synaptotagmin이 Complexin을 치환하여 완전한 SNARE 잠김(full zippering)과 막 융합이 일어난다. 박테리아 독소가 Complexin을 절단하여 기능을 완전히 소실시키면 어떤 변화가 예상되는가?

① Complexin 없이 준비 상태 SNARE 복합체가 안정화되지 않아 시냅스 소포가 Ca²⁺ 없이도 자발적으로 융합하고, Ca²⁺ 유발 방출의 시간적 정밀도가 저하된다.
② Complexin이 없으면 초기 부분 잠김(partial zippering) 자체가 불가능하여 신경전달물질 방출이 완전히 차단된다.
③ Ca²⁺가 Complexin 없이도 Synaptotagmin을 활성화하지 못하므로 신경전달물질 방출이 완전히 소실된다.
④ Complexin 소실 시 시냅스 소포끼리 동형 융합(homotypic fusion)이 일어나 전 시냅스막에 달라붙는다.
⑤ Complexin 없이 NSF가 즉시 trans-SNARE 복합체를 분해하여 융합이 일어나지 않는다.

Ch 16. The Cytoskeleton (Q28–Q35)

Q28. In vitro 실험에서 ATP-actin의 임계농도 Cc(T) = 0.1 μM, ADP-actin의 임계농도 Cc(D) = 0.7 μM이다. 자유 actin 농도가 0.3 μM일 때 treadmilling이 관찰된다. 이 계에 ATP가 고갈되어 자유 actin 농도가 0.05 μM(< Cc(T))으로 떨어지면 어떤 변화가 예상되는가?

① Plus end는 해중합되고 minus end는 중합이 일어나 treadmilling 방향이 역전된다.
② 자유 actin 농도가 Cc(T)와 Cc(D) 모두 아래이므로, plus end와 minus end 양쪽에서 순 손실(net loss)이 일어나 필라멘트가 양 끝에서 짧아지다가 결국 소실된다.
③ Minus end만 해중합되고 plus end는 0.05 μM에서도 안정적이다.
④ ATP 고갈과 무관하게 ATP/ADP-actin 비율이 변하지 않으므로 treadmilling이 같은 속도로 지속된다.
⑤ 필라멘트는 진정한 평형(true equilibrium) 상태에 도달하여 어느 끝에서도 서브유닛 득실이 없어진다.

Q29. 골격근 수축 시 sarcomere가 최적 길이(2.0 μm)에서 과도하게 압축되어 ~1.5 μm가 되면, 반대쪽 Z disc에서 온 thin filament들이 sarcomere 중앙에서 서로 겹치기 시작하며 힘이 오히려 감소한다. 이 힘 감소의 가장 직접적인 구조적 이유는?

① H zone이 넓어져 actin-myosin 중첩 면적이 감소한다.
② 반대쪽에서 온 thin filament들이 중앙에서 물리적으로 간섭하여 cross-bridge 순환을 방해하고, thick filament가 Z disc에 밀려 기계적 장벽이 생기기 때문이다.
③ A band가 짧아져 myosin thick filament 자체의 길이가 줄어들기 때문이다.
④ CapZ가 Z disc에서 분리되어 actin 필라멘트 부착이 불안정해지기 때문이다.
⑤ Titin이 완전히 압축되어 탄성 복원력이 역전되어 sarcomere를 바깥으로 밀어내기 때문이다.

Q30. 비근육 세포에서 myosin II의 조립은 경쇄(light chain) 인산화에 의해 조절되며, 인산화된 myosin II는 이극성(bipolar) thick filament를 형성한다. 구성적 활성형 myosin II light chain kinase(MLCK)를 세포에 과발현하면 어떤 결과가 예상되는가?

① 모든 myosin II가 단량체로 유지된다; 구성적 인산화가 꼬리(tail) 연합을 방해한다.
② Myosin II가 구성적으로 이극성 필라멘트를 형성하고 actin을 지속적으로 수축시켜, 세포질막 장력이 과도하게 증가하며 세포 분열(cytokinesis ring 재형성 불가)과 세포 이동(stress fiber 재형성 불가)이 장애를 받는다.
③ 구성적 MLCK 활성이 세포 내 ATP를 고갈시켜 모든 actin 기반 운동이 정지된다.
④ 이극성 필라멘트 형성은 ATP가 없을 때만 일어나므로, 구성적 인산화는 myosin II를 rigor 상태로 고정시킨다.
⑤ 구성적 인산화로 myosin II가 잘못 접힌 단백질로 인식되어 UPS에 의해 분해된다.

Q31. 특정 MAP가 microtubule의 “rescue”(급격한 해중합에서 성장으로의 전환)를 강력하게 촉진한다. 이 MAP를 분열 중기(metaphase)의 세포에서 급격히 고갈시키면 어떤 결과가 예상되는가?

① Microtubule이 전혀 중합되지 않아 방추사 전체가 즉시 소실된다.
② Kinetochore microtubule이 catastrophe를 겪은 후 rescue가 일어나지 않아 → 동원체에서 방추사 미세소관이 재부착되지 못하고 → 방추사 조립 체크포인트(spindle assembly checkpoint)가 활성화되어 세포가 분열 중기에 정지한다.
③ 이 MAP는 kinesin을 억제하는 역할도 하므로, 고갈 시 kinesin 의존적 해중합이 방추사를 파괴한다.
④ Rescue 인자 고갈로 모든 microtubule이 GTP cap 상태가 되어 너무 안정화되어 동원체에서 장력 발생이 불가능해진다.
⑤ Rescue 없이 microtubule이 중단 없이 계속 성장하여 방추사가 너무 길어져 염색체 분리가 불가능해진다.

Q32. Kartagener 증후군(원발성 섬모 운동이상증)은 섬모 dynein arm 결함으로 섬모가 운동 불가하고, 배아 발생 시 체좌우 비대칭이 무작위화된다(50%는 정상, 50%는 내장역위). 만약 배아 결절(embryonic node)의 섬모가 정상 dynein arm을 가지지만, doublet 간 간격을 유지하는 nexin(conexin)이 결여된다면 어떤 결과가 예상되는가?

① 섬모가 느리게 굽힘 운동을 하여 좌향 흐름이 약간 감소하고 경미한 좌우 비대칭 이상이 생긴다.
② Dynein이 doublet 간 활주력(sliding force)을 발생시키나 nexin의 제한이 없으면 doublet들이 실제로 서로 미끄러지기만 하고 굽힘이 일어나지 않는다 → 섬모 운동이 없어 좌향 흐름이 생기지 않아 좌우 비대칭 결정이 무작위화된다.
③ Nexin 없이 9+2 구조가 9+0 구조로 붕괴되어 운동 섬모가 일차 섬모로 전환된다.
④ Nexin는 평소에 dynein의 제동 역할을 하므로, nexin이 없으면 섬모가 더 빠르게 운동하여 과도한 좌향 흐름이 일어난다.
⑤ Nexin 없이 개별 doublet이 axoneme에서 분리되어 섬모 전체가 붕괴된다.

Q33. 중간세사(vimentin IF)는 최대 300%까지 늘어날 수 있어 세포에 극한 변형에서의 기계적 완충을 제공한다. Vimentin을 결핍한 암세포를 같은 인장 스트레스 실험에 사용하면 어떤 결과가 예상되는가?

① Vimentin 없이 세포가 더 자유롭게 변형될 수 있으므로, 기계적 스트레스에 더 저항성이 높아진다.
② 중간 정도의 변형에서는 actin과 microtubule이 여전히 강성을 제공하지만, 극한 변형(이들의 파단 한계를 넘는)에서 vimentin IF의 탄성 완충이 없으므로 세포가 정상 세포보다 낮은 신장률에서 파열된다.
③ Vimentin 감소 시 actin과 microtubule 발현이 보상적으로 증가하여 기계적 특성이 변하지 않는다.
④ Vimentin 없이 actin 세포골격이 재구성되어 세포가 오히려 더 단단해진다.
⑤ Vimentin은 낮은 신장률에서의 주된 장력 요소이므로, 없으면 세포가 휴지 상태에서 매우 부드럽고 고신장률에서는 영향이 없다.

Q34. 세포가 주화성 기울기(chemotactic gradient)를 따라 이동할 때, 선행부(leading edge)에서 PI(3,4,5)P₃ 축적 → Rac1 활성화 → lamellipodia 형성, 후행부에서 RhoA 활성화 → stress fiber·수축이 일어난다. 세포 전체에 구성적 활성형 RhoA를 발현하면(선행부 포함) 어떤 변화가 예상되는가?

① RhoA 활성화가 선행부에서 Rac1을 자극하여 lamellipodia가 더 커진다.
② 구성적 RhoA가 세포 전체에서 stress fiber와 myosin II 수축을 유발하고, 선행부에서도 Rac1 경로와 길항하여 lamellipodia를 억제하므로, 세포가 방향성을 잃고 둥글게 수축하며 순 이동이 불가능해진다.
③ 구성적 RhoA가 기질과의 접착력을 높여 이동 속도가 증가한다.
④ 구성적 RhoA가 mDia formin을 통해 선행부에서 actin 중합을 과도하게 유발하여 거대 lamellipodia가 형성된다.
⑤ RhoA가 protrusion과 retraction을 동시에 조율하여 세포가 더 빠르게 이동한다.

Q35. Plectin은 중간세사(IF)를 microtubule, actin, myosin II, desmosome, hemidesmosome에 연결하는 plakin 계열 단백질이다. Plectin KO 마우스에서 피부 수포증과 근이영양증이 나타난다. 피부 수포증의 가장 직접적인 구조적 원인은?

① Plectin 없이 keratin IF가 중합될 수 없어 keratin 네트워크 전체가 소실된다.
② Plectin은 keratin IF를 hemidesmosome(세포와 기저판을 integrin-laminin으로 연결하는 구조)에 연결한다; Plectin 없이 IF-hemidesmosome 연결이 끊어지면 기계적 힘이 기저판으로 전달되지 않아 표피가 진피로부터 기계적 스트레스 시 분리되어 수포가 형성된다.
③ Plectin 없이 기저 각질세포(basal keratinocyte)의 microtubule이 비조직화되어 desmosome 형성이 장애를 받는다.
④ Plectin은 진피의 콜라겐 섬유를 고정하므로 없으면 세포외 기질이 약화되어 표피를 지지할 수 없다.
⑤ Plectin 없이 유사분열 후 기저 각질세포에서 핵막 재조립이 불가능하여 핵 취약성으로 세포가 사멸한다.

통합 추론 (Ch9 + Ch10 + Ch13) (Q36–Q40)

Q36. 연구자가 광활성화 GFP(PA-GFP, Ch9)를 LAMP1(type I 막단백질, Ch10 — 큰 당화 도메인이 내강/외측 비세포질 면에 존재)에 융합하여, TGN 부위만 선택적으로 광활성화하고 이후 이동을 추적하였다. 야생형 세포에서 PA-GFP 신호는 핵주변 리소좀으로 빠르게 이동하였다. AP3(TGN에서 타이로신 기반 분류 신호 GYEQF를 인식하여 리소좀으로 직접 분류하는 어댑터, Ch13) KO 세포에서 같은 실험을 반복하면 어떤 결과가 예상되는가?

① LAMP1이 TGN에서 리소좀으로 가지 못하고 ER에 축적된다.
② AP3가 타이로신 분류 신호를 인식하지 못하면 LAMP1이 기본 분비 경로(constitutive secretory pathway)를 따라 세포막으로 보내진다 → PA-GFP 신호가 핵주변이 아닌 세포 주변부(plasma membrane)로 이동한다.
③ LAMP1이 Golgi 내강으로 방출되어 당사슬이 비정상적으로 신장된다.
④ AP3 없이 LAMP1의 타이로신 신호가 절단되어 세포질 꼬리가 분해된다.
⑤ AP3 KO에서 LAMP1은 M6P 수용체 경로를 대신 이용하여 초기 엔도솜으로 간다.

Q37. TIRF 현미경(Ch9, ~200 nm 깊이 조명)으로 세포막 안쪽 면에서 clathrin 피복와(CCP) 형성을 관찰하였다. PI(4,5)P₂를 특이적으로 결합하는 GFP 표지 PH 도메인이 리포터로 사용되었다. PI(4,5)P₂는 세포막의 세포질 쪽 소엽에만 존재한다(Ch10 비대칭성). 시간경과 영상에서 PI(4,5)P₂-GFP 점상 구조가 먼저 나타나고 이후 AP2와 clathrin이 모집된다(Ch13). 세포질 소엽과 외부 소엽 사이에서 지질을 무작위로 뒤섞는 scramblase를 구성적으로 활성화하면 어떤 결과가 예상되는가?

① PI(4,5)P₂가 외부 소엽에 나타나 세포 외부 AP2가 결합하게 된다.
② PI(4,5)P₂가 양쪽 소엽에 균등 분배되어 세포질 소엽의 PI(4,5)P₂ 농도가 절반으로 감소 → AP2 활성화 임계값에 도달하지 못해 AP2가 열린 구조로 전환되지 않고 clathrin 모집도 일어나지 않아 → CCP 형성이 차단되고 TIRF에서 PI(4,5)P₂-GFP 점상 구조가 소실된다.
③ Scramblase는 PI(4,5)P₂에 접근하지 못하므로(PI(4,5)P₂가 AP2와 이미 결합함) 아무런 영향이 없다.
④ PI(4,5)P₂가 외부 소엽으로 이동하면 세포 외부의 clathrin을 모집하여 바깥에서 CCP가 형성된다.
⑤ Scramblase가 PI(4,5)P₂를 PI(3)P로 전환하여 초기 엔도솜이 과형성된다.

Q38. 연구자가 FRET(Ch9)을 이용하여 GPI 고착 단백질(외부 소엽 위치, Ch10)과 세포질 어댑터 단백질이 caveolae 내에서 근접하는지 조사하였다. GPI 단백질에 CFP, 세포질 어댑터에 YFP를 표지하였다. Lipid raft 분획에서만 FRET 신호가 검출되었으며, 콜레스테롤 고갈(raft·caveolae 파괴, Ch10)로 FRET 신호가 소실되었다. 이 결과가 가장 강하게 지지하는 해석은?

① FRET 신호는 CFP와 YFP가 막에서 비특이적으로 충돌한 결과였으며 특이적 상호작용이 아니다.
② GPI 고착 단백질(외부 소엽)과 세포질 어댑터(세포질 소엽)가 콜레스테롤이 풍부한 lipid raft/caveolae 도메인에서 ~1–5 nm 이내로 근접하며, 이는 raft가 이중층 내 외측 소엽과 내측 소엽 간의 경막(trans-bilayer) 단백질 근접을 유도함을 시사한다.
③ 콜레스테롤 고갈이 YFP 형광 자체를 소광시켜 FRET 신호가 사라진 것이다.
④ GPI 고착 단백질이 caveolae 내에서 세포질 소엽으로 뒤집혀 어댑터와 직접 접촉한다.
⑤ 콜레스테롤이 YFP의 형광 방출에 필수적이므로, 제거 시 단순히 YFP 신호가 소실된 것이다.

Q39. 음성 염색 전자현미경(negative staining EM, Ch9)에서 caveolae가 플라스크 모양(~70 nm)으로 관찰되며, caveolin 단백질이 표면을 장식한다. Caveolin은 소수성 루프(hydrophobic hairpin loop)를 세포질 쪽 소엽에 삽입하되 이중층을 완전히 관통하지 않는다(Ch10). Caveolae는 콜레스테롤과 스핑고미엘린이 농축된 lipid raft에서 기원하며(Ch10), 지질 raft 유래 내재화 소포로 세포 내로 들어온다(Ch13). Caveolin의 소수성 루프를 친수성으로 치환하는 돌연변이를 도입하면 어떤 변화가 예상되는가?

① Caveolin이 외부 소엽에 삽입되어 caveolae가 반대 방향으로 돌출된다.
② Caveolin이 막에 고착하지 못하므로 콜레스테롤/스핑고미엘린 집합을 지지할 수 없고 막 곡률을 유도하지 못해 → 플라스크 모양의 caveolae가 형성되지 않으며 → EM에서 평탄한 막만 관찰되고 → GPI 고착 단백질 등의 caveolae 매개 내재화가 차단된다.
③ 소수성 루프 없이 caveolin이 기본 분비 경로를 따라 세포 외부로 분비된다.
④ 친수성 루프 돌연변이 caveolin이 정상 TM helix를 형성하여 비기능적 이온채널을 만든다.
⑤ 소수성 루프 없이 caveolin이 clathrin 중쇄와 이합체를 형성하여 혼합 피복 소포를 형성한다.

Q40. 연구자가 SMLM(Ch9, 20 nm 분해능)으로 GM1 강글리오시드(glycolipid, 외부 소엽의 lipid raft 마커, Ch10)와 clathrin(Ch13)의 분포를 동시에 세포막에서 영상화하였다. GM1 클러스터와 clathrin 피복와는 서로 겹치지 않는 상호 배타적 분포를 보였다. LDL(LDL 수용체를 통한 clathrin 매개 내재화를 유발, Ch13)로 세포를 자극한 후에도 GM1-rich raft와 CCP는 별개의 구획으로 유지되었다. 이 관찰의 가장 적절한 설명은?

① LDL 결합으로 LDL 수용체가 GM1-rich raft 내로 이동한 후 내재화된다.
② Clathrin 매개 내재화는 세포질 소엽의 PI(4,5)P₂와 AP2/clathrin을 필요로 하는 비-raft 도메인에서 일어나며, lipid raft는 스핑고미엘린/콜레스테롤이 풍부하여 PI(4,5)P₂ 농축과 구조적으로 양립하지 않는다; LDL 수용체의 내재화는 CCP(비-raft)에서 일어나며 GM1 raft와는 별개의 막 구획이다.
③ GM1 raft 매개 내재화가 CCP 매개 내재화보다 훨씬 빠르므로, LDL 자극 후 GM1이 CCP에서 관찰되지 않는다.
④ GM1이 AP2의 PI(4,5)P₂ 결합을 직접 억제하여 raft 내 CCP 형성을 차단한다.
⑤ LDL 입자가 GM1 raft 소포(~70 nm)에 들어가기 너무 크므로, 더 큰 CCP(~100–200 nm)가 있는 비-raft 영역을 기다린다.

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