Quartz 4

003_12과 정답과 해설

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12과 정답과 해설 — Intracellular Organization and Protein Sorting

정답 요약

추론 문제 (Q1–Q10)

문항정답문항정답
Q1③Q6②
Q2②Q7②
Q3②Q8②
Q4②Q9④
Q5③Q10④

5지선다 (Q11–Q25)

문항정답문항정답문항정답
Q11②Q16②Q21③
Q12④Q17③Q22③
Q13③Q18③Q23③
Q14③Q19②Q24②
Q15②Q20③Q25②

OX 퀴즈 (Q26–Q40)

문항정답문항정답문항정답
Q26XQ31XQ36X
Q27XQ32OQ37O
Q28OQ33OQ38O
Q29OQ34XQ39X
Q30OQ35OQ40O

상세 해설

추론 문제

Q1. 정답: ③

정상 과정: 항원 자극 → Ca²⁺ 상승 → Calcineurin(Ca²⁺ 의존성 인산가수분해효소) 활성화 → NF-AT 탈인산화 → NLS 노출, NES 마스킹 → 핵으로 수입 → IL-2 등 면역 유전자 전사.

Cyclosporin A는 Cyclophilin과 결합하여 Calcineurin을 억제한다. 따라서 NF-AT는 탈인산화되지 못하고, NLS가 노출되지 않아 세포질에 잔류하며 T 세포 활성화 유전자 전사가 억제된다.

  • ①: 오류. Calcineurin은 탈인산화(dephosphorylation)를 수행하는 효소이며, NF-AT를 인산화하지 않는다.
  • ②: 오류. Cyclosporin A는 importin α에 직접 작용하지 않는다. 표적은 Calcineurin이다.
  • ④: 오류. NES는 인산화 시 노출되어 있다가 탈인산화되면 마스킹된다. 방향이 반대이다.
  • ⑤: 오류. Ran-GTP 기울기는 Cyclosporin A와 무관하며, 이 기울기는 RanGAP/RanGEF에 의해 유지된다.

Q2. 정답: ②

RanGAP는 세포질에 위치하여 Ran-GTP → Ran-GDP 전환을 촉진한다. 정상 세포에서 세포질은 Ran-GDP, 핵은 Ran-GTP 환경을 유지한다.

RanGAP 제거 시: 세포질에서 Ran-GTP의 GDP 전환이 일어나지 않아 세포질에 Ran-GTP가 축적된다. 핵 수입에서 Ran-GTP는 핵 내에서 importin-cargo 결합을 해리시키는 역할을 한다. 이 반응이 세포질에서 조기에 일어나면 importin이 세포질에서 cargo를 먼저 방출하여 핵 수입이 저해된다.

  • ①: 오류. Ran-GDP가 증가하는 것이 아니라 Ran-GTP가 축적된다.
  • ③: 오류. RanGAP 제거는 세포질의 변화를 일으키며, 핵 안의 Ran-GTP는 RanGEF에 의해 생성되므로 핵 내 Ran-GTP는 감소하지 않는다.
  • ④: 오류. RanGAP와 RanGEF는 독립적인 효소이며, RanGAP 제거가 RanGEF를 자극하는 피드백 기전은 확인되지 않는다.
  • ⑤: 오류. RanGAP 제거는 FG repeat 단백질 변성과 무관하다.

Q3. 정답: ②

BiP(Hsp70)의 작동 원리: ATP 결합 상태 → 저친화력(substrate 잘 못 잡음), ADP 결합 상태(ATP 가수분해 후) → 고친화력(substrate 강하게 잡음). ATPase 활성 억제 시 BiP는 ATP 결합 상태(저친화력)에 고착된다.

결과: misfolded protein의 소수성 영역을 강하게 붙잡지 못하여 ER 내 억류 및 품질 감시 기능이 손상된다.

  • ①: 오류. ATPase 억제 시 ADP 상태가 아닌 ATP 상태에 고착된다. 고친화력이 증가하는 것이 아니다.
  • ③: 오류. KDEL signal은 BiP ATPase와 독립적이며, 이 조건에서 BiP 분비가 일어나지 않는다.
  • ④: 오류. Calnexin/Calreticulin은 N-linked oligosaccharide를 인식하는 lectin이며, BiP의 역할을 대체하지 않는다.
  • ⑤: 오류. Post-translational translocation에서 BiP의 pulling force는 ATP 가수분해에 의존하므로, ATPase 억제 시 이 기능도 손상된다. Sec62/63이 BiP를 대체하지 않는다.

Q4. 정답: ②

N-linked glycosylation의 target 서열: Asn-X-Ser/Thr (X ≠ Pro). Asn-Gly-Ser → Asn-Pro-Ser으로 변이 시 OST(oligosaccharyl transferase)가 인식하지 못하여 N-linked 당화가 일어나지 않는다.

결과: Calnexin/Calreticulin은 N-linked oligosaccharide에 의존하는 lectin이므로 이 cycle을 통한 감시를 받지 못한다. 그러나 BiP는 소수성 영역(hydrophobic patch)을 직접 인식하므로 당화와 무관하게 misfolded protein을 감지할 수 있다.

  • ①: 오류. Pro는 OST 인식의 금지 아미노산이므로 당화가 일어나지 않는다.
  • ③: 오류. Pro 치환은 단백질에 kink를 유발하여 접힘을 방해할 수 있으며, ERAD 우회 근거가 없다.
  • ④: 오류. ER lumen의 산화 환경은 disulfide 결합 형성에 도움을 주지만, 당화 cycle과는 독립적이다. 오해를 유도하는 선지이다.
  • ⑤: 오류. ER retention은 KDEL 같은 서열에 의해 일어나며, 당화 여부가 직접 결정하지 않는다. Misfolded protein은 BiP에 의한 경로로 여전히 억류될 수 있다.

Q5. 정답: ③

미토콘드리아 수입 경로별 에너지 요구:

  • TOM (outer membrane 통과): Δψ 불필요, 무에너지 통과
  • TIM23 (inner membrane 통과 → matrix): Δψ 필수 (MTS의 양전하가 전기영동력으로 matrix로 끌려 들어감)
  • Matrix hsp70: ATP 가수분해 (ratchet pulling)

FCCP로 Δψ 소실 시: TOM을 통한 outer membrane 통과는 계속되나, TIM23을 통한 inner membrane 통과 및 matrix 수입이 불가능해진다.

  • ①: 오류. 세포질 hsp70은 Δψ와 독립적으로 작동한다. TOM 입구에서의 문제가 아니다.
  • ②: 오류. TOM 통과는 Δψ와 무관하다.
  • ④: 오류. Mitochondrial hsp70은 Δψ가 없어도 존재하지만, Δψ 소실로 TIM23 통과 자체가 불가능해지므로 hsp70이 역할을 할 기회가 없다.
  • ⑤: 오류. IMS 단백질의 Mia40 의존적 포획은 disulfide 산화 기반이며 Δψ와 직접적인 의존 관계가 없다.

Q6. 정답: ②

막단백질의 topology는 “positive-inside rule”에 따른다: TM segment 주변의 양전하 아미노산이 많은 쪽이 세포질 쪽을 향한다.

원래 단백질: N-말단 → lumen, C-말단 → 세포질. 이는 TM segment C-말단 쪽(세포질)에 양전하가 더 많기 때문에 유지된다.

변이 후: N-말단 쪽에 Lys, Arg 다수 추가, C-말단 쪽 양전하 제거. → N-말단이 세포질을 향하는 경향이 강화되어 topology가 역전될 수 있다(N-말단 → 세포질, C-말단 → lumen).

  • ①: 오류. SRP는 signal sequence나 TM segment의 소수성을 인식하며, 측면 양전하가 SRP 결합을 방해하지 않는다.
  • ③: 오류. Lys ubiquitylation이 번역 직후 분해를 유발하는 것은 ERAD 맥락에서 ER 내 misfolded protein에 해당하며, 번역 직후 세포질의 일반 단백질에 적용되지 않는다.
  • ④: 오류. Stop-transfer sequence로서의 기능은 TM segment의 소수성에 의존하며, 측면 전하 변화가 이 기능을 소실시키지 않는다.
  • ⑤: 오류. N-linked 당화 효율은 Asn-X-Ser/Thr 서열의 존재 여부와 관련이 있으며, 측면 전하 변화가 직접 당화 효율을 높이지 않는다.

Q7. 정답: ②

ER 인지질 합성의 특징:

  • 모든 합성 효소의 active site는 cytosolic side를 향한다
  • 새로 합성된 phospholipid는 cytosolic leaflet에만 추가됨
  • ER scramblase (ATP 불필요, 비선택적, 양방향)가 두 leaflet 사이에서 무작위로 뒤집어 대칭적 분포를 만듦

Scramblase 소실 시: 새로 합성된 phospholipid가 계속 cytosolic leaflet에만 추가되고 lumenal leaflet으로 이동하지 못해 cytosolic leaflet 편향 축적 → 두 leaflet 간 불균형 초래.

  • ①: 오류. 합성 효소는 cytosolic side에 고정되어 있으며, lumenal side로의 보상적 전환 기전이 없다.
  • ③: 오류. 이 문제는 ER 내의 변화에 관한 것으로, PS/PE의 Golgi 전달 경로는 별개의 기전이다.
  • ④: 오류. Cytosolic leaflet에 phospholipid가 축적된다고 자발적 vesicle 형성이 일어난다는 증거가 없으며, 이는 세포막 곡률의 복잡한 조절 문제이다.
  • ⑤: 오류. ER scramblase와 cholesterol 합성은 독립적인 과정이다.

Q8. 정답: ②

Tail-anchored protein의 특징:

  • C-말단에 TM segment 위치
  • 번역 종료 시점에 TM segment가 ribosome exit tunnel에서 방출됨 → SRP가 번역 중 인식 불가
  • Post-translational pathway: Bag6 등 세포질 pre-targeting complex가 TM segment를 붙잡아 Get3로 전달 → Get1/Get2 receptor → ER membrane 삽입

Pre-targeting complex가 TM segment를 인식하지 못하면: TM segment가 소수성으로 세포질에 노출된 채 잔류하여 다른 막단백질이나 소수성 구조와 비특이적으로 응집한다.

  • ①: 오류. Tail-anchored protein의 TM segment는 번역 종료 후에야 ribosome tunnel에서 나오므로 SRP 경로로 뒤늦게 전환되는 것이 구조적으로 불가능하다.
  • ③: 오류. Get3는 pre-targeting complex로부터 TM segment를 받아야 기능하며, 직접 ribosome에서 인식하는 것이 아니다.
  • ④: 오류. TM segment는 소수성 서열이며 NLS(Lys/Arg-rich)와 전혀 다른 특성이다.
  • ⑤: 오류. Tail-anchored protein은 분비 경로를 통하지 않으며, pre-targeting complex 소실이 분비 경로 활성화를 유발하지 않는다.

Q9. 정답: ④

IRE1 활성화 기전:

  • 정상 상태: BiP가 IRE1의 lumenal domain에 결합 → IRE1 단량체(inactive) 상태 유지

  • ER stress: Misfolded protein 증가 → BiP가 misfolded protein으로 이동 → IRE1에서 BiP 해리 → IRE1 oligomerize → cytosol 쪽 ribonuclease 활성화 → 세포질에서 XBP1 mRNA 두 부위 절단 → 인트론 제거 → frameshift → 전사인자 XBP1s 생성

  • ①: 오류. IRE1의 XBP1 mRNA splicing은 세포질에서 IRE1 자체의 ribonuclease가 직접 수행하며, spliceosome을 이용하지 않는다.

  • ②: 오류. IRE1의 ribonuclease는 GTP가 아닌 RNA를 기질로 하는 endoribonuclease이다. GTP 가수분해를 이용하지 않는다.

  • ③: 오류. Spliced XBP1 mRNA는 전사인자 XBP1s를 암호화하며, 이는 UPR target gene을 발현시켜 ER 부하를 감소시킨다.

  • ⑤: 오류. BiP 해리가 IRE1 활성화의 핵심 기전이다. Misfolded protein이 IRE1 cytosolic domain에 직접 결합한다는 증거는 없다.

Q10. 정답: ④

세 UPR 경로의 활성화 순서와 기능:

  • PERK: 초기 또는 약한 ER stress에 가장 먼저 반응. eIF2α 인산화 → 전반적 번역 억제 → ER 유입 단백질 감소 (즉각적 부하 감소)

  • ATF6: 지속적 스트레스에서 Golgi로 이동 → S1P/S2P 단백질 분해효소에 의해 절단 → 전사인자 ATF6f 방출 → ER chaperone 유전자 전사 증가

  • IRE1: 심화된 스트레스에서 oligomerize → XBP1 mRNA splicing → XBP1s가 UPR target gene 발현 (ERAD 강화, folding capacity 확대)

  • ①: 오류. eIF2α 인산화는 번역을 억제하여 ER 유입 단백질 양을 감소시킨다. 증가가 아니다.

  • ②: 오류. ATF6의 Golgi 이동 trigger는 BiP 해리이며, ER stress 시 Ca²⁺는 오히려 ER에서 방출되어 감소하는 경향이 있다. Ca²⁺ 농도 상승이 직접 trigger가 아니다.

  • ③: 오류. IRE1 ribonuclease는 세포질에서 작용하며, spliceosome과 협력하지 않는다. Frameshift는 IRE1이 직접 일으키는 것이 아니라, 인트론 제거 후 exon이 다른 reading frame으로 연결되어 생기는 결과이다.

  • ⑤: 오류. 세 경로는 ER stress 심화 정도에 따라 순서가 있으며, 동시에 동등한 강도로 활성화되지 않는다.

5지선다

Q11. 정답: ②

췌장 외분비세포는 소화효소를 대량 합성·분비하는 세포로, 활발한 분비 기능을 위해 Rough ER이 크게 발달해 있다. 이 세포에서 rough ER membrane은 전체 막의 약 60%를 차지한다.

  • ①: 오류. 간세포의 plasma membrane은 전체 막의 약 2%에 불과하다. 가장 큰 비율은 rough ER(~35%)이다.
  • ③: 오류. 간세포에서 smooth ER은 중요하지만, rough ER보다 비율이 낮다.
  • ④: 오류. 췌장 외분비세포의 plasma membrane 비율에 관한 정확한 수치는 간세포와 크게 다르지 않으며, 분비 기능이 plasma membrane 비율을 결정하지 않는다. Plasma membrane과 secretion volume은 별개이다.
  • ⑤: 오류. 미토콘드리아 inner membrane은 특정 세포(예: 근육세포)에서 높을 수 있으나, 일반적으로 전체 막의 50% 이상을 차지하지 않는다.

Q12. 정답: ④

위상학적 동등성(topological equivalence): ER lumen, Golgi lumen, endosome 내부, lysosome 내부, transport vesicle 내부, 세포 외 공간은 모두 서로 위상학적으로 동등하다 (세포질 기준 “밖”). 미토콘드리아 기질(matrix)은 독립적인 compartment로, vesicular transport와 연결되지 않으며 세포질과도 위상학적으로 구별된다.

  • ①③⑤: ER/Golgi/endosome/lysosome/vesicle lumen은 모두 동등하다.
  • ②: Lysosome 내부도 vesicular transport로 연결된 구획이며 위상학적으로 동등하다.
  • ④: 미토콘드리아 matrix는 vesicular transport 경로와 완전히 분리된 독립 구획이다.

Q13. 정답: ③

NLS는 단백질 서열 어디에나 위치할 수 있으며(N-말단 국한 아님), 핵 수입 후에도 절단되지 않는다(signal peptidase가 아닌 경우). NLS는 비절단 신호이다.

  • ①: 옳음. MTS는 N-말단, Lys/Arg-rich, 수입 후 MPP(mitochondrial processing peptidase)에 의해 절단.
  • ②: 옳음. KDEL → COPI retrograde transport로 ER 회수.
  • ③: 틀림. NLS는 서열 어디에나 위치 가능하며, 절단되지 않는다.
  • ④: 옳음. PTS1은 C-말단, Pex5 인식, 절단되지 않음.
  • ⑤: 옳음. ER signal sequence는 N-말단 소수성, SRP 인식, signal peptidase 절단.

Q14. 정답: ③

SRP-매개 co-translational translocation에서 에너지:

  • SRP는 GTP-binding domain을 가짐

  • SRP receptor도 GTP-binding domain을 가짐

  • GTP 가수분해: SRP가 signal sequence를 방출하고 ribosome-nascent chain 복합체를 Sec61로 전달하는 방향성 제공

  • ①: 오류. SRP는 ATP가 아닌 GTP를 사용하며, 능동 수송을 직접 수행하지 않는다.

  • ②: 오류. SRP는 translation을 완전 정지시키는 것이 아니라 속도를 늦춘다(slows).

  • ④: 오류. GTP 가수분해가 SRP-Sec61 전달에 필수적이다.

  • ⑤: 오류. Co-translational translocation에서 BiP는 post-translational에 관여하며, 이 경우에는 사용되지 않는다.

Q15. 정답: ②

Sec61의 plug 구조: 평상시 central channel을 닫아 이온 누출을 방지한다. Signal sequence 진입 시 plug가 이동하여 channel이 개방된다.

  • ①: 오류. Sec61은 중앙 channel을 통한 lumenal protein translocation과 lateral gate를 통한 막단백질 TM segment 삽입 모두를 담당한다.
  • ③: 오류. TM segment는 lateral gate를 통해 직접 membrane 내부로 측면 이동하며, ER lumen을 경유하지 않는다.
  • ④: 오류. SecY는 Sec61의 세균/고세균 동족체이며, 진핵생물에서도 기능적 동족체가 존재한다.
  • ⑤: 오류. Get3 pathway는 tail-anchored protein 전용이며, 대부분의 막단백질은 Sec61의 lateral gate를 이용한다.

Q16. 정답: ②

Calnexin과 Calreticulin은 mono-glucosylated oligosaccharide(Glc₁Man₉GlcNAc₂)를 인식한다. OST가 en bloc으로 부착하는 Glc₃Man₉GlcNAc₂에서 glucosidase I·II가 먼저 2개의 glucose를 제거하여 mono-glucosylated 형태가 되었을 때 calnexin/calreticulin이 결합한다. Tri-glucosylated는 인식하지 못한다.

  • ①: 옳음. Glucosidase I, II가 처음 2개의 glucose를 빠르게 제거.
  • ②: 틀림. Tri-glucosylated(Glc₃)가 아닌 **mono-glucosylated(Glc₁)**을 인식한다.
  • ③: 옳음. Glucosyl transferase는 misfolded protein의 소수성 영역을 감지하여 glucose 재부착.
  • ④: 옳음. 올바르게 접힌 단백질에는 glucose 재부착이 일어나지 않아 ER 탈출 가능.
  • ⑤: 옳음. Calnexin은 ER membrane 통과 단백질, Calreticulin은 ER lumenal soluble protein.

Q17. 정답: ③

핵 수입에서의 역할 분담:

  • Importin α: cargo의 NLS를 직접 인식하는 adaptor 역할

  • Importin β: NPC의 FG repeat와 상호작용하여 복합체를 핵 안으로 이동

  • ①: 오류. FG repeat와 상호작용하는 것은 importin β이다.

  • ②: 오류. NLS를 직접 인식하는 것은 importin α이며, importin β는 FG repeat와 상호작용한다.

  • ④: 오류. 핵 안에서 Ran-GTP가 importin β에 결합하여 cargo를 방출시킨다. Ran-GDP가 아니다.

  • ⑤: 오류. Importin α 없이 importin β가 FG repeat와 상호작용할 수 있지만, NLS 인식에는 importin α가 필요하다.

Q18. 정답: ③

미토콘드리아 matrix 단백질 수입 경로: TOM → TIM23 → matrix. Matrix hsp70(Hsc70)이 ATP 가수분해를 이용하여 polypeptide를 ratchet 방식으로 끌어당긴다.

  • ①: 오류. β-barrel 외막 단백질은 TOM → TIM23이 아닌 TOM → SAM 경로를 이용한다. TIM22는 multipass inner membrane transporter용이다.
  • ②: 오류. TOM complex 통과에는 Δψ가 불필요하다.
  • ④: 오류. Multipass inner membrane transporter(예: ADP/ATP carrier)는 TIM22 경로를 이용한다.
  • ⑤: 오류. IMS 단백질의 일부는 Mia40 의존적 oxidative folding으로 IMS에서 직접 포획되며, OXA 경로는 주로 matrix-encoded 미토콘드리아 단백질이나 일부 matrix → inner membrane 이동에 관여한다.

Q19. 정답: ②

NPC를 통한 수송:

  • ~5 kDa 이하: 자유 확산 (빠름)

  • ~40 kDa 이하: NLS 없이 느린 수동 확산 가능

  • ~60 kDa 이상: NLS + 에너지 필요 (능동 수송)

  • 성숙 리보솜: 반입 불가 (핵 안에서 조립)

  • ①: 오류. NPC는 ~30종의 nucleoporin으로 구성되며, 직경은 약 120 nm이다. 약 10종, 50 nm가 아니다.

  • ③: 오류. FG repeat는 무질서한(disordered) 구조로 gel-like mesh를 형성한다. 결정성 구조가 아니다.

  • ④: 오류. 성숙한 세포질 리보솜은 NPC를 통해 핵 안으로 수입되지 않는다. 리보솜 소단위체는 핵 안에서 조립된 후 핵 밖으로 수출된다.

  • ⑤: 오류. Nuclear basket은 핵쪽에서 수입된 cargo의 최종 방출 및 mRNA 수출에, cytoplasmic fibrils는 수입 cargo 인식에 각각 특화된 역할을 한다.

Q20. 정답: ③

ERAD 과정:

  1. PDI family: disulfide bond 환원(reduction) → retrotranslocation 준비
  2. Retrotranslocation: Sec61 또는 별도 channel을 통해 cytosol로 이동
  3. E3 ubiquitin ligase (cytosol side): ubiquitin 부착
  4. AAA-ATPase: ATP 가수분해로 pulling force → cytosol로 완전 추출
  5. N-glycanase: 당쇄 제거
  6. Proteasome: 분해
  • ①: 오류. E3 ubiquitin ligase는 cytosol side에서 작용한다. ER lumen 쪽이 아니다.
  • ②: 오류. PDI는 disulfide bond를 환원하여 단백질을 retrotranslocation 가능한 상태로 만든다. 산화가 아니다.
  • ④: 오류. Cytosol로 추출된 단백질은 proteasome에서 분해된다. 재번역이 아니다.
  • ⑤: 오류. Retrotranslocation에 Sec61이 관여한다는 증거가 있으며, 전용 ERAD channel만 사용한다는 것은 과도한 단순화이다.

Q21. 정답: ③

퍼옥시좀 vs 미토콘드리아 단백질 수입:

  • 퍼옥시좀: 단백질을 folded 상태로 수입 가능 (심지어 oligomer, 보조인자 결합 상태도 수입 가능)

  • 미토콘드리아: 단백질이 반드시 unfolded 상태로 수입 (TOM/TIM channel이 좁아 folded protein 통과 불가)

  • ①: 오류. 미토콘드리아 수입에는 cytosolic hsp70이 precursor protein을 unfolded 상태로 유지하는 데 필수적이다.

  • ②: 오류. PTS1은 C-말단에 위치하는 짧은 서열(대표적으로 Ser-Lys-Leu, SKL)이며, 수입 후 절단되지 않는다.

  • ④: 오류. 미토콘드리아 MTS는 수입 후 MPP에 의해 절단된다. 두 소기관 모두 절단되지 않는 것은 아니다.

  • ⑤: 오류. 퍼옥시좀 수입의 주된 에너지원은 ATP (Pex1/Pex6 AAA-ATPase)이며, Δψ가 아니다.

Q22. 정답: ③

GPI anchor:

  • Transamidase가 전구체 단백질의 C-말단 TM segment를 절단하고 GPI를 부착
  • 부착 후 모든 아미노산 부분이 ER lumen 쪽 (= 세포 외부와 위상학적으로 동등한 쪽)에 위치

Tail-anchored protein (Get3 pathway):

  • C-말단 TM segment로 ER membrane에 삽입

  • N-말단 대부분이 세포질 쪽에 위치

  • ①: 오류. Transamidase는 C-말단 TM segment를 절단하고 GPI를 C-말단에 부착한다. N-말단이 아니다.

  • ②: 오류. Tail-anchored protein의 TM segment는 번역 완료 후에야 ribosome exit tunnel에서 나오므로 SRP에 의한 co-translational 삽입이 구조적으로 불가능하다.

  • ④: 오류. Get3는 ATP 가수분해를 이용한다. GTP가 아니다.

  • ⑤: 오류. GPI-anchored protein은 lumenal leaflet(= 세포 외 leaflet) 측에, tail-anchored protein은 membrane 통과이므로 단순히 cytosolic leaflet 고정이라고 할 수 없다.

Q23. 정답: ③

Biomolecular condensate의 핵심 원리:

  • Scaffold macromolecule이 다가(multivalent) 상호작용으로 네트워크 형성 → phase separation

  • Client molecule이 선택적으로 농축됨

  • 예: 핵소체(nucleolus)에서 Fibrillarin(rRNA 처리)과 Nucleophosmin(rDNA 주변)이 각각 다른 RNA와 친화력을 가져 다층 구조(layer) 형성

  • ①: 오류. 핵소체는 막이 없는(membraneless) 소기관이다.

  • ②: 오류. Condensate는 공유결합이 아닌 약한 비공유결합(π-π 상호작용, 정전기, 소수성)으로 형성되어 동적으로 해체·재형성된다.

  • ④: 오류. Stress granule은 세포질에서 형성되며, mRNA processing 복합체를 세포질에 격리하여 번역을 일시 억제한다.

  • ⑤: 오류. Fibrillarin과 Nucleophosmin은 서로 다른 RNA에 대한 친화력을 가지기 때문에 핵소체 내에서 공간적으로 분리된 층을 형성한다.

Q24. 정답: ②

유사분열 말기 핵막 재조립:

  • **RanGEF(RCC1)**가 chromatin에 결합 → chromatin 주변에 Ran-GTP 구름(cloud) 형성

  • Ran-GTP가 NPC 단백질 및 핵막 재조립 인자의 염색체 주변 집결을 유도하는 공간적 신호가 됨

  • ER 막 소포가 염색체를 감싸고 막 융합 → 핵막 재형성

  • ①: 오류. CDK1–cyclin B는 lamin을 인산화하여 핵막을 분해한다. 탈인산화가 아니다. (말기에 탈인산화가 일어나 재조립됨)

  • ③: 오류. 핵막을 구성하는 단백질은 새로 합성되는 것이 아니라, 전기에 분산되었던 기존 핵막 단백질들이 재조립된다.

  • ④: 오류. Lamin은 중간세사(intermediate filament) 계열 단백질이다. Actin 계열이 아니다.

  • ⑤: 오류. ER 막이 염색체를 감싸는 방식으로 재조립되며, 이는 RanGEF가 이끄는 공간적 신호에 의해 조절된다. 완전히 무작위적인 방식이 아니다.

Q25. 정답: ②

UPR 세 경로 활성화 순서:

  • PERK: 초기/약한 ER stress에 가장 먼저 반응 → eIF2α 인산화 → 전반적 번역 억제

  • ATF6: 지속적 스트레스에서 → Golgi 이동 → 절단 → 전사인자 방출

  • IRE1: 심화된 스트레스에서 → oligomerize → XBP1 mRNA splicing

  • ①: 오류. eIF2α 인산화는 ATF6가 아닌 PERK의 기능이다.

  • ③: 오류. IRE1은 초기가 아닌 심한 스트레스에서 뒤늦게 활성화된다.

  • ④: 오류. 세 경로는 모두 BiP 해리가 핵심 활성화 기전이다. Misfolded protein과의 직접 결합으로만 활성화되는 것이 아니다.

  • ⑤: 오류. 세 경로가 모두 활성화되어도 해결되지 않으면 PERK-CHOP 경로는 **세포사멸(apoptosis)**을 유도한다. 세포생존 촉진이 아니다.

OX 퀴즈

Q26. 정답: X

Smooth ER은 flat membrane sheet가 아닌 tubule(관형) 구조를 취한다. Flat membrane sheet 구조는 Rough ER의 특징이다. Smooth ER은 3차원 망상(tubular network) 형태로 존재하며, 지질 합성, 약물 해독(간세포), Ca²⁺ 저장 기능을 수행한다.

Q27. 정답: X

모든 리보솜은 구조적으로 동일하다. 리보솜이 ER membrane에 결합하는지 자유롭게 세포질에 존재하는지는 **새로 합성되는 단백질의 N-말단 신호 서열(signal sequence)**에 의해 결정된다. SRP가 신생 폴리펩타이드의 signal sequence를 인식하면 리보솜-mRNA-polypeptide 복합체가 ER membrane으로 유도된다.

Q28. 정답: O

핵 수입: Ran-GTP가 핵 안에서 importin β에 결합 → importin-cargo 복합체 해리 → cargo 방출 핵 수출: Ran-GTP가 핵 안에서 exportin과 cargo의 복합체 형성을 촉진 → 세포질로 이동 후 RanGAP에 의해 GTP 가수분해 → 복합체 해리

두 과정 모두에서 Ran-GTP가 핵 안에서 핵심적인 방향성을 제공한다. 옳은 설명이다.

Q29. 정답: O

NLS는 핵 수입 신호 중 **비절단 신호(non-cleavable signal)**이다. MTS와 달리 NLS는 핵 수입 후에도 단백질에 그대로 유지된다. 따라서 유사분열 후 핵막이 다시 재조립되면, NLS를 가진 단백질은 새로운 합성 없이도 importin에 의해 반복적으로 핵으로 재수입될 수 있다.

Q30. 정답: O

N-linked glycosylation의 조건:

  • Target 서열: Asn-X-Ser/Thr (단, X는 Pro 불가)
  • OST(oligosaccharyl transferase): Sec61 translocator와 결합하여 번역과 동시에(co-translational) 작동
  • 첨가되는 oligosaccharide: Glc₃Man₉GlcNAc₂ (en bloc)

모두 옳은 설명이다.

Q31. 정답: X

ER의 scramblase는:

  • ATP 불필요 (에너지 독립적)
  • 비선택적 (모든 종류의 phospholipid를 대상으로 함)
  • 양방향 (cytosolic ↔ lumenal)
  • 두 leaflet 사이에서 무작위로 인지질을 뒤집어 대칭적 분포 형성

ATP를 소모하여 PS/PE를 선택적으로 이동시켜 비대칭성을 형성하는 것은 Golgi/PM의 Flippase의 특징이다. ER scramblase는 이와 반대로 대칭성을 만든다.

Q32. 정답: O

퍼옥시좀의 특징:

  • 자체 DNA, 리보솜이 없어 모든 단백질이 핵 유전자로부터 세포질에서 합성된 후 수입
  • 단백질을 folded 상태(심지어 올리고머, 보조인자 결합 상태)로 수입 가능
  • 이는 미토콘드리아가 unfolded 상태로만 수입하는 것과 대조됨

모두 옳은 설명이다.

Q33. 정답: O

CFTR ΔF508: 508번 페닐알라닌 결실로 인한 misfolding → ER에서 ERAD에 의해 조기 분해. 그러나 연구에 의하면 이 돌연변이 단백질이 낮은 온도(25°C)에서 배양되거나 ERAD 억제제 처리 시 Golgi를 통해 세포막으로 이동하여 Cl⁻ 채널로 기능할 수 있음이 확인되었다. 이를 바탕으로 CFTR modulator therapy가 개발되었다.

Q34. 정답: X

Plasmalogen 합성의 구획:

  • 첫 두 단계: 퍼옥시좀에서만 일어남 (DHAP acyltransferase, alkyl-DHAP synthase)
  • 이후 단계: ER로 이동하여 완성

따라서 “합성의 전 과정이 ER에서 완성된다”는 설명이 틀렸다. 첫 두 단계는 퍼옥시좀에서 반드시 일어나야 하며, Zellweger syndrome처럼 퍼옥시좀 기능이 없으면 plasmalogen 합성 자체가 불가능해진다.

Q35. 정답: O

IRE1의 XBP1 mRNA splicing:

  • IRE1은 transmembrane 단백질로 ER lumen 쪽에 regulatory domain, 세포질 쪽에 kinase + ribonuclease domain을 가짐
  • ER stress → IRE1 oligomerize → 세포질에서 XBP1 mRNA를 두 위치에서 절단
  • 절단된 exon들이 RNA ligase에 의해 다시 연결 → spliceosome 비의존적 unconventional splicing
  • 이를 통해 26 nt intron 제거 → frameshift → 전사인자 XBP1s 생성

옳은 설명이다.

Q36. 정답: X

핵 수입: 단백질은 folded 상태로 NPC를 통과할 수 있다. NPC는 ~120 nm 직경으로, 충분한 크기의 단백질도 접힌 상태로 통과 가능하다.

미토콘드리아 수입: 단백질이 반드시 unfolded 상태로 수입되어야 한다. TOM/TIM channel이 좁아 folded protein은 통과할 수 없기 때문이다.

즉, 두 경우의 조건이 정반대이며, 동일하다는 설명은 틀렸다.

Q37. 정답: O

ER 인지질 합성의 topology:

  • 합성에 관여하는 모든 효소의 active site: cytosolic side(세포질 쪽) 향함
  • 새로 합성된 phospholipid: 처음에는 cytosolic leaflet에만 추가됨
  • 이후 ATP-free ER scramblase가 양방향, 비선택적으로 인지질을 뒤집어 대칭 분포 형성

모두 옳은 설명이다.

Q38. 정답: O

RanGEF(RCC1)는 정상 상태에서 chromatin에 결합하여 핵 안에서 Ran-GTP를 생성한다. 유사분열 말기에도 RanGEF는 염색체(chromatin)에 결합된 채로 유지되어, 염색체 주변에 **Ran-GTP 구름(cloud)**을 형성한다. 이 Ran-GTP cloud가 NPC 조립 인자 및 핵막 재조립 인자들을 염색체 주변으로 선택적으로 집결시키는 공간적 신호가 된다.

옳은 설명이다.

Q39. 정답: X

Tail-anchored protein의 Get3 pathway:

  • Get3는 ATPase (ATP 가수분해를 이용)
  • TM segment는 Get3 내부의 methionine-rich hydrophobic pocket에 수용됨
  • Get1–Get2 receptor와 결합 후 ATP 가수분해로 TM segment를 방출하여 ER membrane에 삽입

GTP 가수분해를 이용한다는 설명이 틀렸다. Get3는 ATP-binding ATPase이다.

Q40. 정답: O

핵막과 ER의 관계:

  • Outer nuclear membrane (외핵막): ER과 연속적이며, 표면에 리보솜이 결합 (Rough ER과 유사)
  • Perinuclear space (핵막 사이 공간): ER lumen과 연속적 → 위상학적으로 ER lumen, Golgi lumen, 세포 외 공간과 동등한 구획

옳은 설명이다.

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