Quartz 4

16과 테스트 문항

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16과 테스트 문항

추론 문제 (Q1–Q10)

Q1. 연구자가 세포에 Cytochalasin B를 처리하자 시간이 지남에 따라 actin filament가 점차 사라졌다. 이 결과로부터 추론할 수 있는 내용으로 가장 적절한 것은?

  • ① Cytochalasin B는 plus end를 막아 새로운 subunit 추가를 차단하므로, minus end에서의 탈중합이 계속 진행되어 전체 filament가 소실된다.
  • ② Cytochalasin B는 G-actin 단량체에 결합해 중합 자체를 억제하므로, 기존 filament는 정상적으로 유지되나 새로운 filament가 형성되지 않는다.
  • ③ Cytochalasin B는 Arp2/3 complex를 억제해 branching을 차단하므로, 기존 직선 filament는 유지되나 dendritic network가 소실된다.
  • ④ Cytochalasin B는 cofilin의 활성을 증대시켜 ADP-actin을 절단하므로, minus end가 짧아지고 plus end는 계속 성장한다.
  • ⑤ Cytochalasin B는 tropomodulin을 제거해 minus end를 노출시키므로, 양 끝에서 동시에 중합이 일어나 filament가 더 길어진다.

Q2. Thapsigargin은 근소포체(SR)의 Ca²⁺-ATPase를 비가역적으로 억제하는 약물이다. 골격근 세포에 Thapsigargin을 처리했을 때 예상되는 결과로 가장 적절한 것은?

  • ① Ca²⁺ 재흡수가 차단되므로 세포질 Ca²⁺ 농도가 지속적으로 높게 유지되어, TnC가 계속 Ca²⁺을 결합한 상태로 있고 근육이 이완되지 못한다.
  • ② SR Ca²⁺-ATPase 억제로 SR 내강 Ca²⁺이 고갈되어, 다음 활동 전위에서 Ca²⁺ 방출이 불가능해지므로 첫 번째 수축 후 반응이 없어진다.
  • ③ Ca²⁺ 재흡수가 차단되므로 TnI가 actin 결합력을 상실하고 tropomyosin이 myosin 결합 부위를 영구적으로 차단한다.
  • ④ Ca²⁺ 농도가 상승하면 ryanodine 수용체가 되먹임 차단되어, 세포질 Ca²⁺이 빠르게 정상 수준으로 돌아오고 이완이 촉진된다.
  • ⑤ Ca²⁺-ATPase는 ATP를 소비하므로, 이 효소의 억제는 세포질 ATP 농도를 높여 myosin ATPase 활성이 증가하고 수축력이 커진다.

Q3. 섬모(cilium)의 axoneme에서 doublet 사이의 간격을 유지하는 nexin(conexin) 단백질을 protease로 분해하면, 원래 굽힘 운동을 하던 섬모가 굽힘 없이 doublet들이 서로 미끄러지기만 한다. 이 실험 결과로부터 추론할 수 있는 것은?

  • ① Nexin이 없으면 dynein arm이 ATP를 가수분해하지 못해 sliding force 자체가 발생하지 않는다.
  • ② Ciliary dynein이 인접 doublet의 B microtubule을 향해 이동하면서 발생하는 sliding force가, nexin에 의해 제한되어 bending으로 전환된다.
  • ③ Nexin는 dynein arm의 ATPase 활성을 조절해 각 doublet 쌍의 sliding 속도를 동기화하므로, 없으면 비동기적 sliding이 일어난다.
  • ④ 중심쌍(central pair)과 radial spoke의 신호 전달이 nexin을 통해 이루어지므로, nexin 제거 시 central pair의 회전이 중단된다.
  • ⑤ Nexin는 B microtubule의 구조를 안정화하므로, 분해 시 B microtubule이 해중합되어 doublet이 싱글렛으로 변환된다.

Q4. Dynactin complex의 핵심 구성 요소인 Arp1 filament에 돌연변이가 생겨 dynactin이 vesicle cargo에 결합하지 못하게 되었다. 이 뉴런에서 예상되는 변화로 가장 적절한 것은?

  • ① Dynein이 minus end 방향으로 이동하는 능력 자체를 상실하여, axon 내 모든 세포내수송이 멈춘다.
  • ② Cytoplasmic dynein이 organelle에 결합하지 못하므로, endosome·리소솜 등의 retrograde 수송이 선택적으로 차단된다.
  • ③ Dynactin이 없으면 kinesin-1도 기능을 잃으므로, anterograde와 retrograde 수송이 동시에 차단된다.
  • ④ Dynein의 microtubule 결합력이 감소하여 plus end 방향으로 비특이적 이동이 일어난다.
  • ⑤ Minus end가 축삭 말단을 향하는 dendrite에서만 수송 결함이 발생하고, axon에는 영향이 없다.

Q5. β-tubulin에서 GTP 가수분해를 담당하는 잔기에 돌연변이가 생겨, 중합 후 tubulin dimmer가 GTP→GDP로 전환되지 않는다. 이 세포의 microtubule 동태에 대한 예측으로 가장 적절한 것은?

  • ① GTP cap이 형성되지 않아 중합 직후 catastrophe가 연속적으로 발생하여, microtubule이 매우 불안정해진다.
  • ② 중합된 filament 전체가 GTP 결합 상태를 유지하여 GDP cap 형성이 불가능해지므로, catastrophe가 일어나지 않고 dynamic instability가 소실된다.
  • ③ GDP-tubulin이 축적되어 free tubulin pool이 변형되므로, 핵형성(nucleation) 속도가 감소하나 elongation 속도는 변화 없다.
  • ④ GTP 가수분해가 없으면 tubulin-tubulin 결합이 형성되지 않아 중합 자체가 불가능하다.
  • ⑤ GTP-tubulin이 지속적으로 중합되므로, rescue는 더 자주 일어나지만 catastrophe 빈도는 변하지 않는다.

Q6. TnI는 평상시 actin에 결합해 tropomyosin이 myosin 결합 부위를 차단하도록 유지한다. TnI의 actin 결합 도메인에 돌연변이가 생겨 TnI가 actin에 결합하지 못하면, 골격근 세포에서 어떤 현상이 예상되는가?

  • ① Tropomyosin이 차단 위치를 유지하지 못해 myosin 결합 부위가 Ca²⁺ 없이도 지속적으로 노출되어, 자발적 수축이 일어난다.
  • ② TnI가 actin에 결합하지 못하면 TnC의 Ca²⁺ 친화도가 상승하여, 낮은 Ca²⁺ 농도에서도 수축이 일어난다.
  • ③ TnI가 TnT와의 결합도 상실하여 troponin complex 전체가 해리되고, tropomyosin이 actin에서 분리된다.
  • ④ Myosin 결합 부위가 차단된 채로 고정되어, 최대 Ca²⁺ 농도에서도 수축이 불가능해진다.
  • ⑤ Tropomyosin이 actin 주위를 자유롭게 회전하여, Ca²⁺ 신호에 관계없이 myosin 결합 부위가 주기적으로 노출·차단된다.

Q7. Rac1의 dominant negative 형태(GDP 결합 고정 돌연변이)를 과발현하는 세포에서 예상되는 세포 이동 변화로 가장 적절한 것은?

  • ① 세포가 lamellipodia를 형성하지 못하므로, protrusion 단계가 차단되어 방향성 이동이 현저히 감소한다.
  • ② Rac1은 filopodium 형성을 담당하므로, 가는 돌기 형성이 차단되지만 broad lamellipodia는 정상적으로 형성된다.
  • ③ GDP-Rac1이 축적되어 Rho 경로가 과활성화되므로, stress fiber가 비정상적으로 증가하고 세포가 과도하게 수축한다.
  • ④ Dominant negative Rac1이 GEF에 결합해 Cdc42도 동시에 억제하므로, filopodium과 lamellipodia가 모두 사라진다.
  • ⑤ Rac1 억제로 Arp2/3가 활성화되어 dendritic actin network가 오히려 과형성되므로, 세포 전방이 비대해진다.

Q8. Tropomodulin은 actin filament의 minus end를 capping하여 길이를 유지한다. 심근세포에서 Tropomodulin을 knockout하면 예상되는 결과로 가장 적절한 것은?

  • ① Minus end가 노출되어 subunit 해리와 추가가 비조절적으로 일어나므로, thin filament 길이의 균일성이 깨지고 sarcomere 구조가 무너진다.
  • ② Minus end capping이 없으면 plus end도 함께 불안정해져서, actin filament 전체가 빠르게 해중합된다.
  • ③ Tropomodulin은 minus end에서 actin 중합을 촉진하는 역할도 하므로, knockout 시 thin filament가 짧아진다.
  • ④ CapZ가 보완적으로 minus end를 cap하여 구조적 손상이 최소화된다.
  • ⑤ Tropomodulin 부재 시 nebulin이 thin filament를 더 길게 신장시켜, A band 폭이 증가한다.

Q9. SUN 단백질이 핵막 내부에서 chromatin/lamina에 결합하는 도메인에 돌연변이가 생겨 이 결합이 불가능해졌다. 감수분열(meiosis) 중 어떤 현상이 예상되는가?

  • ① LINC complex가 세포골격의 힘을 핵막에 전달하지 못하므로, 핵막이 더 강하게 유지되어 핵분열이 지연된다.
  • ② KASH 단백질이 세포질 세포골격에 결합하지 못하게 되어, microtubule motor가 핵을 이동시키는 능력이 상실된다.
  • ③ SUN과 chromatin의 연결이 끊어지므로, 텔로미어가 핵막과 연결되지 못해 상동염색체의 LINC-의존적 이동이 일어나지 않는다.
  • ④ 핵막 내부의 lamin 구조가 붕괴되어, G2/M 전환이 비정상적으로 빨라진다.
  • ⑤ 세포질 dynein이 핵 표면에 직접 결합하는 대체 경로를 이용하므로, 감수분열 염색체 이동에는 영향이 없다.

Q10. 표피수포증(Epidermolysis Bullosa Simplex, EBS)의 일부 유형은 Keratin 14 단백질 중심 rod domain의 끝부분에 missense 돌연변이가 생겨 발병한다. 이 환자가 이형접합자(heterozygote)임에도 심각한 증상을 보이는 이유로 가장 적절한 것은?

  • ① 돌연변이 Keratin 14는 정상 Keratin 14에 비해 단백질 합성 속도가 빨라 세포 내에 우세하게 축적된다.
  • ② Keratin은 정상 Keratin 5/14가 의무적 이형이합체(obligate heterodimer)를 이루어야 하므로, 돌연변이 K14가 정상 K14와 경쟁적으로 이합체를 형성하여 전체 네트워크가 손상된다.
  • ③ 돌연변이 Keratin이 disulfide bond를 과도하게 형성해 기존 정상 filament를 공유결합으로 cross-link하여 경직시킨다.
  • ④ Rod domain 끝부분 돌연변이가 단백질 분해를 억제하여, 돌연변이 단백질이 비정상적으로 축적되고 정상 단백질 발현을 억압한다.
  • ⑤ 돌연변이 단백질이 핵 내 lamin과 결합해 핵 구조를 약화시키므로, 기계적 자극 시 핵이 먼저 파괴된다.

5지선다 (Q11–Q25)

Q11. 골격근 수축 시 myosin II의 cross-bridge cycle에서 Pi (무기인산) 방출이 일어나는 시점으로 옳은 것은?

  • ① Rigor 상태에서 ATP가 myosin에 결합하는 순간
  • ② ATP가 ADP + Pi로 가수분해되어 lever arm이 cocked 상태로 되는 시점
  • ③ Myosin이 actin의 새 위치에 결합한 직후, power stroke가 시작되는 시점
  • ④ Power stroke 완료 후 ADP가 방출되는 시점
  • ⑤ NSF가 SNARE complex를 분해하는 시점

Q12. Actin의 treadmilling이 일어나기 위한 조건으로 옳은 것은?

  • ① 세포 내 G-actin 농도가 ATP-actin의 임계농도(Cc(T))보다 낮아야 한다.
  • ② 세포 내 G-actin 농도가 ATP-actin 임계농도(Cc(T))와 ADP-actin 임계농도(Cc(D)) 사이에 있어야 한다.
  • ③ 세포 내 G-actin 농도가 ADP-actin 임계농도(Cc(D))보다 높아야 한다.
  • ④ Plus end와 minus end의 임계농도가 동일해야 한다.
  • ⑤ Cofilin이 없어야 plus end에서의 중합 속도가 minus end 탈중합 속도를 초과할 수 있다.

Q13. 골격근이 완전히 수축할 때 sarcomere 각 구역의 변화로 옳은 것은?

  • ① A band와 I band가 모두 짧아지고, H zone은 변화 없다.
  • ② A band 길이는 유지되고, I band와 H zone이 짧아지거나 소실된다.
  • ③ H zone은 유지되고, A band와 I band가 모두 짧아진다.
  • ④ I band만 짧아지고, A band와 H zone은 변화 없다.
  • ⑤ A band가 짧아지고, I band와 H zone은 오히려 길어진다.

Q14. Myosin 종류와 특성에 대한 설명으로 옳지 않은 것은?

  • ① Myosin-I는 single-headed로 bipolar thick filament를 형성하지 않는다.
  • ② Myosin-II는 two-headed이고 bare zone을 중심으로 반대 방향을 향하는 bipolar thick filament를 형성한다.
  • ③ Myosin-V는 plus end 방향으로 processive하게 이동하며 소포(vesicle) 운반에 관여한다.
  • ④ Myosin-VI는 minus end 방향으로 이동하는 유일한 myosin이다.
  • ⑤ Myosin-II는 두 개의 중쇄(heavy chain)와 두 개의 경쇄(light chain)로 구성된다.

Q15. γ-tubulin ring complex(γ-TuRC)에 대한 설명으로 옳은 것은?

  • ① γ-TuRC는 7개의 γ-TuSC 단위체로 구성되며, 13개의 γ-tubulin이 고리를 이루어 microtubule의 minus end를 핵형성한다.
  • ② γ-TuRC는 microtubule의 plus end를 cap하여 해중합을 방지하는 역할을 한다.
  • ③ γ-TuRC는 중심체(centrosome)의 centriole 내강에 위치하며 triplet 구조를 형성한다.
  • ④ γ-TuRC는 동원체(kinetochore)에 위치하여 방추사 포획에 관여한다.
  • ⑤ γ-TuRC 내 γ-tubulin은 GTP를 결합하지 않으며, microtubule과 비공유 상호작용만 한다.

Q16. Kinesin 계열 단백질에 대한 설명으로 옳은 것은?

  • ① Kinesin-1은 C-terminal motor domain을 가지며 minus end 방향으로 이동한다.
  • ② Kinesin-14는 N-terminal motor domain을 가지며 minus end 방향으로 이동한다.
  • ③ Kinesin-13은 중간에 motor domain이 위치하며, 방향성 이동을 하지 않고 microtubule 끝을 해중합한다.
  • ④ 대부분의 kinesin은 minus end 방향으로 이동하며, plus end 지향 kinesin은 소수이다.
  • ⑤ Kinesin-1은 8 nm 한 걸음을 내딛을 때 두 head가 동시에 actin에서 떨어졌다가 결합한다.

Q17. 다음 약물과 작용 기전의 연결로 옳지 않은 것은?

  • ① Latrunculin — G-actin 단량체에 결합하여 actin 중합을 억제하고 기존 filament를 해중합시킨다.
  • ② Phalloidin — actin filament 측면 전체에 결합하여 filament를 안정화하고, 형광 표지 시약으로 사용된다.
  • ③ Cytochalasin B — plus end를 capping하여 중합을 차단하고, treadmilling에 의해 기존 filament가 해중합된다.
  • ④ Taxol — microtubule 끝을 cap하여 해중합을 차단하고, 항암제로 사용된다.
  • ⑤ Nocodazole — tubulin 단량체에 결합하여 microtubule 중합을 억제하고 기존 microtubule을 해중합시킨다.

Q18. 축삭(axon)에서의 세포내 수송에 대한 설명으로 옳은 것은?

  • ① Axon의 microtubule은 plus end가 세포체 방향을 향해 균일하게 정렬되어 있다.
  • ② Kinesin-1은 축삭 말단 방향(anterograde)으로, cytoplasmic dynein은 세포체 방향(retrograde)으로 화물을 운반한다.
  • ③ Dendrite의 microtubule도 axon과 동일하게 plus end가 말단을 향해 균일하게 정렬되어 있다.
  • ④ Dynein은 microtubule 없이도 actin filament를 따라 retrograde 수송을 수행할 수 있다.
  • ⑤ Tau 단백질의 과인산화는 microtubule을 과도하게 안정화시켜 axon이 비정상적으로 길어진다.

Q19. 10 nm 중간세사(intermediate filament)의 구조 조립 과정으로 옳은 것은?

  • ① 단량체(monomer) → 병렬 이합체(coiled-coil dimer) → 역평행 엇갈림 사합체(tetramer) → 10 nm filament (단면 16 dimer = 32 coiled-coil)
  • ② 단량체 → 역평행 사합체 → 병렬 이합체 → 10 nm filament (단면 8 dimer)
  • ③ 단량체 → GTP 결합 후 병렬 이합체 → 13개 protofilament → 25 nm 튜브
  • ④ 단량체 → 병렬 이합체 → 병렬 팔합체(octamer) → 10 nm filament (단면 8 tetramer)
  • ⑤ 단량체 → ATP 의존성 병렬 이합체 → 역평행 사합체 → 10 nm filament

Q20. Rho family GTPase와 actin 구조물의 연결로 옳지 않은 것은?

  • ① Rac1 활성화 → Arp2/3 complex 활성 → lamellipodia 형성
  • ② Cdc42 활성화 → formin 활성 → filopodium 형성
  • ③ RhoA 활성화 → myosin II 인산화 → stress fiber 수축
  • ④ Rho GTPase GAP → GTP 가수분해 촉진 → Rho GTPase 활성화
  • ⑤ Rho GTPase GEF → GDP→GTP 교환 → Rho GTPase 활성화

Q21. 일차 섬모(primary cilia)에 대한 설명으로 옳은 것은?

  • ① Primary cilia는 9+2 구조를 가지며 dynein arm에 의해 능동적으로 운동한다.
  • ② Primary cilia는 9+0 구조(중심쌍 없음)를 가지며, 운동 기능 없이 감각 기관으로 작용한다.
  • ③ Primary cilia는 딸 중심소체(daughter centriole)로부터 기저체(basal body)를 형성하여 발아한다.
  • ④ Primary cilia는 세포 분열 주기와 무관하게 세포 표면에 지속적으로 유지된다.
  • ⑤ Primary cilia 내부의 IFT(intraflagellar transport)는 dynein만으로 이루어지며 kinesin은 관여하지 않는다.

Q22. 중심체(centrosome)와 중심소체(centriole)에 대한 설명으로 옳지 않은 것은?

  • ① 중심소체는 9개의 triplet microtubule로 구성되며, A tubule은 완전한 원형이고 B·C는 불완전한 형태이다.
  • ② SAS-6 단백질은 중심소체의 cartwheel 구조를 형성하여 9중 대칭성을 확립한다.
  • ③ 어미 중심소체(mother centriole)는 distal appendage를 가지며, 이것이 primary cilia의 basal body로 기능한다.
  • ④ 딸 중심소체(daughter centriole)는 distal appendage를 갖추고 있어 primary cilia를 형성할 수 있다.
  • ⑤ 중심체 복제는 S기에 시작되어, 유사분열 시 두 중심체가 방추사 극(spindle pole)을 형성한다.

Q23. Sarcomere에서 actin filament(thin filament)의 양 끝을 cap하는 단백질의 연결로 옳은 것은?

  • ① Plus end — Tropomodulin / Minus end — CapZ
  • ② Plus end — CapZ / Minus end — Tropomodulin
  • ③ Plus end — α-actinin / Minus end — Tropomodulin
  • ④ Plus end — Tropomodulin / Minus end — Nebulin
  • ⑤ Plus end — CapZ / Minus end — Titin

Q24. Plectin이 관여하는 연결 구조로 옳지 않은 것은?

  • ① 중간세사(IF) ↔ microtubule 연결
  • ② 중간세사(IF) ↔ actin filament 연결
  • ③ 중간세사(IF) ↔ myosin II 연결
  • ④ 중간세사(IF) ↔ desmosome / hemidesmosome 연결
  • ⑤ 중간세사(IF) ↔ γ-TuRC를 통한 microtubule 핵형성 촉진

Q25. Actin filament의 분기(branching) 과정에서 Arp2/3 complex에 대한 설명으로 옳은 것은?

  • ① Arp2/3는 기존 filament의 minus end에 결합하여 새로운 filament를 70° 각도로 핵형성한다.
  • ② Arp2/3는 기존 filament의 측면에 결합하여 새로운 filament를 70° 각도로 핵형성하며, 새 filament의 minus end 쪽에 위치한다.
  • ③ Arp2/3는 단독으로 actin branching을 수행하며, NPF(nucleation promoting factor)는 억제 역할을 한다.
  • ④ Arp2/3는 새 filament의 plus end에 위치하여 cap 기능을 동시에 수행한다.
  • ⑤ Arp2/3 complex는 GTP를 가수분해하여 branching point 해리를 조절한다.

OX 퀴즈 (Q26–Q40)

Q26. Myosin II의 rigor 상태는 ATP가 결합된 상태로, actin에 강하게 결합되어 있다. (O/X)

Q27. Phalloidin은 actin filament의 plus end에 결합하여 새로운 subunit 추가를 차단함으로써 filament를 안정화한다. (O/X)

Q28. Treadmilling에서 ATP-actin은 plus end에서 추가되고, ADP-actin은 minus end에서 탈중합된다. (O/X)

Q29. Taxol은 tubulin 단량체에 결합하여 중합을 억제하고 기존 microtubule을 해중합시켜 항암 효과를 나타낸다. (O/X)

Q30. Microtubule의 dynamic instability에서 GTP cap을 상실하면 catastrophe(급격한 해중합)가 일어나고, 이후 rescue를 통해 재성장할 수 있다. (O/X)

Q31. 섬모(motile cilia)의 ciliary dynein은 A microtubule에 부착되어 인접 doublet의 B microtubule을 향해 이동한다. (O/X)

Q32. 세포 이동의 protrusion 단계에서 lamellipodia는 Arp2/3 complex에 의한 dendritic actin network로 형성되며, 이 과정에 Rac1이 관여한다. (O/X)

Q33. 중심체(centrosome) 복제는 G2기에 시작되어 M기 전까지 완료된다. (O/X)

Q34. Axon과 dendrite 모두에서 microtubule은 plus end가 세포 말단(팁) 방향으로 균일하게 정렬되어 있다. (O/X)

Q35. 근육 이완 시 Ca²⁺는 SR의 Ca²⁺-ATPase에 의해 SR 내강으로 재흡수되며, 이 과정은 ATP를 소비한다. (O/X)

Q36. 골격근에서 Ca²⁺ 신호는 Troponin T에 직접 결합하여 tropomyosin의 위치 변화를 유도한다. (O/X)

Q37. 중간세사(intermediate filament)는 극성이 없으며, 이는 단량체가 역평행(antiparallel) 사합체를 형성하기 때문이다. (O/X)

Q38. Arp2/3 complex는 기존 actin filament의 minus end에 결합하여 새 filament 분기를 촉진한다. (O/X)

Q39. 일차 섬모(primary cilia)의 basal body는 딸 중심소체(daughter centriole)가 변형된 것이다. (O/X)

Q40. Caveolae에서 caveolin은 소수성 루프(hydrophobic loop)를 통해 막의 세포질 쪽 소엽에 삽입되며, 막을 완전히 관통하지는 않는다. (O/X)

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