11번
발문
Electron transport chain의 complex I, III, IV는 전자의 에너지를 이용하여 수소이온을 미토콘드리아의 안쪽에서 바깥쪽으로 배출시킨다.
- 전자가 electron transport chain을 이동할 때 수소이온이 미토콘드리아 밖으로 배출되는 원리를 자세히 설명하시오.
- 수소이온이 미토콘드리아의 밖으로만 배출되는 원리를 설명하시오. (서술형, 10점)
관련 내용
해설
1. 전자 이동 시 H⁺가 matrix → IMS로 배출되는 원리
Complex I (NADH dehydrogenase):
- NADH → FMN → Fe-S cluster → Ubiquinone(CoQ) 으로 전자 이동
- CoQ가 전자 2개 + H⁺ 2개를 matrix에서 받아 QH₂(ubiquinol) 형성
- QH₂가 내막을 통해 IMS 쪽으로 이동 — 즉 H⁺를 막 전체를 가로질러 운반
- 추가적으로 Complex I의 구조 변형에 의한 능동 펌핑: 4H⁺ / 2e⁻ 펌핑
Complex III (cytochrome bc₁, Q cycle):
- Q cycle: QH₂가 IMS 쪽(Qo site)에서 산화되며 2H⁺를 IMS로 방출
- 전자 1개는 cytochrome c로, 1개는 Qi site의 CoQ로 전달
- 2회전 Q cycle에서 4H⁺ / 2e⁻ IMS로 방출 (전자 전달 + 공간적 반응 위치 이용)
Complex IV (cytochrome c oxidase):
- 4 cytochrome c → 전자를 받아 O₂ + 4H⁺(matrix) → 2H₂O 반응
- 반응에 사용하는 H⁺를 matrix에서 소비 → 농도 차이 기여
- 동시에 2H⁺/2e⁻를 IMS 방향으로 능동 펌핑
핵심 원리 요약:
- 전자 에너지 → 단백질 구조 변형(conformational change) → H⁺ 결합 부위가 matrix 쪽에서 IMS 쪽으로 열림 (vectorial chemistry) → H⁺가 IMS 방향으로만 이동
2. H⁺가 한 방향으로만(IMS로만) 배출되는 원리
방향성의 원인: 비대칭적 내막 단백질 구조
- Complex I, III, IV의 H⁺ 통로(proton channel)는 내막 내에서 구조적으로 비대칭 배열
- H⁺ 결합 부위와 방출 부위가 각각 **matrix 쪽(입력)**과 **IMS 쪽(출력)**에 고정됨
- 전자 흐름에 따른 단백질 구조 변형이 이 방향을 강제 → 역방향(IMS → matrix) H⁺ 이동 불가
ATP synthase의 역할 (방향 유지):
- H⁺는 ATP synthase의 F₀ c-ring을 통해서만 역방향(IMS → matrix)으로 이동 가능
- 이를 통해 형성된 **전기화학적 구배(proton motive force)**가 유지됨
비가역성 보장:
- 내막은 H⁺에 대해 매우 낮은 투과성 (leakage 최소화)
- ETC를 통한 H⁺ 펌핑이 계속 진행 → 구배 유지·강화