integrin_MOC
Active integrin 분자의 subunit 구조. Extracellular matrix를 actin cytoskeleton에 연결한다. N-terminal head가 extracellular protein (예: fibronectin)에 부착하고, C-terminal intracellular tail (특히 β subunit)이 adaptor protein과 결합하여 actin filament와 상호작용한다.
Integrin은 동물 세포가 extracellular matrix에 결합하는 데 사용하는 주요 cell-surface receptor이다. Transmembrane linker로서 ECM과 cytoskeleton을 연결한다.
기본 구조
- Heterodimer: α subunit과 β subunit이 비공유결합으로 결합
- 두 subunit 모두 plasma membrane을 관통하는 glycoprotein
- 짧은 C-terminal tail (intracellular)
- 큰 N-terminal domain (extracellular)
기능
Extracellular Binding
- ECM 단백질의 특정 amino acid sequence motif에 결합
- RGD sequence (Arg-Gly-Asp): fibronectin 등에서 발견되는 주요 결합 motif
- LDV sequence: 다른 integrin 결합 motif
- Laminin과 collagen의 특정 서열
Intracellular Attachment
- 대부분의 integrin: Actin filament에 연결 (adaptor protein을 통해)
- 특수 integrin (α6β4): Intermediate filament에 연결 (hemidesmosomes)
다양성과 특이성
신호 전달
Integrin은 단순한 기계적 linker가 아니라 양방향 신호 전달 기능을 가진다:
- Outside-in signaling: ECM 결합 → 세포 내부로 신호 전달
- Inside-out signaling: 세포 내 신호 → integrin 활성화 (→ Activation of Integrins by intracellular signaling)
Integrin의 active와 inactive conformation. Inactive (folded) 상태에서 active (extended) 상태로 전환되며, 이 conformational change가 extracellular 및 intracellular binding site를 동시에 노출시킨다.